Isoleucine
Proteïnogeen aminozuren kunnen worden onderverdeeld in verschillende groepen, afhankelijk van de structuur van hun zijketens. Isoleucine, samen met leucine, valine, alanine, en glycine, behoort tot de aminozuren met alifatische zijketens, wat betekent dat deze er maar één dragen carbon zijketen en zijn niet-polair. Bovendien isoleucine, leucine en valine worden vertakte keten genoemd aminozuren vanwege hun specifieke moleculaire structuur: vertakte aminozuren - BCAA's. De BCAA's behoren tot het neutrale aminozuur zuren, daarom kunnen ze zich zowel zuur als basisch gedragen. Isoleucine kan niet door het menselijk lichaam zelf worden aangemaakt en is daarom essentieel (noodzakelijk voor het leven). Als essentieel aminozuur moet isoleucine in voldoende hoeveelheden met voedingseiwitten worden geconsumeerd om een evenwicht te behouden stikstof dieet en laat een normale groei toe.
Eiwitvertering en opname in de darmen
Gedeeltelijke hydrolyse van voeding eiwitten begint in de maag De belangrijkste stoffen voor de vertering van eiwitten worden uitgescheiden door verschillende cellen in de maag slijmvlies Grote en kleine cellen produceren pepsinogeen, de voorloper van het eiwitsplitsende enzym pepsine. Maag cellen produceren maagzuur, wat de omzetting van pepsinogeen in bevordert pepsine. Bovendien, maagzuur verlaagt de pH, die toeneemt pepsine activiteit. Pepsine breekt vooral isoleucinerijke eiwitten af wei proteïne, caseïne, vlees, ei en hazelnootproteïne in splitsingsproducten met een laag molecuulgewicht, zoals poly- en oligopeptiden. De oplosbare poly- en oligopeptiden komen vervolgens in de dunne darm, de plaats van de belangrijkste proteolyse - eiwitvertering. In de alvleesklier, proteasen - eiwitsplitsing enzymen - worden gevormd. De proteasen worden aanvankelijk gesynthetiseerd en uitgescheiden als zymogenen - inactieve voorlopers. Alleen in de dunne darm worden ze geactiveerd door enteropeptidasen - enzymen gevormd uit de slijmvlies cellen -, calcium en het spijsverteringsenzym trypsine De belangrijkste proteasen zijn onder meer endopeptidasen en exopeptidasen. Endopeptidasen splitsen zich eiwitten en polypeptiden binnenin moleculen, waardoor de terminale aanvalsbaarheid van eiwitten toeneemt. Exopeptidasen vallen de peptidebindingen van het ketenuiteinde aan en kunnen specifiek bepaalde aminozuren splitsen zuren van het carboxyl- of amino-uiteinde van eiwit moleculen Ze worden dienovereenkomstig carboxy- of aminopeptidasen genoemd. Endopeptidasen en exopeptidasen vullen elkaar aan bij de splitsing van eiwitten en polypeptiden vanwege hun verschillende substraatspecificiteit. Specifieke alifatische amino zuren, inclusief isoleucine, worden afgegeven door het endopeptidase-elastase. Isoleucine bevindt zich vervolgens aan het uiteinde van het eiwit en is dus toegankelijk voor splitsing door carboxypeptidase A. Dit exopeptidase splitst zowel alifatische als aromatische aminozuren van oligopeptiden. Isoleucine wordt voornamelijk actief en elektrogeen geabsorbeerd natrium cotransport naar de enterocyten - slijmvlies cellen - van de dunne darm Ongeveer 30 tot 50% van het geabsorbeerde isoleucine wordt al afgebroken en gemetaboliseerd in de enterocyten. Transport van isoleucine en zijn metabolieten van de cellen via het portaalsysteem naar het lever vindt plaats langs de concentratie helling via verschillende transportsystemen. Intestinaal absorptie van aminozuren is bijna compleet met bijna 100 procent. Essentiële aminozuren, zoals isoleucine, leucine, valine en methionine, worden veel sneller opgenomen dan niet-essentiële aminozuren De afbraak van voedings- en endogene eiwitten in kleinere splitsingsproducten is niet alleen belangrijk voor de opname van peptiden en aminozuren in enterocyten, maar dient ook om de vreemde aard van het eiwitmolecuul op te lossen en immunologische reacties uit te sluiten.
Eiwitafbraak
Isoleucine en andere aminozuren kunnen in alle weefsels van het organisme worden gemetaboliseerd en afgebroken, waarbij NH3 in principe in alle cellen en organen vrijkomt. ammonia maakt de synthese van niet-essentiële aminozuren, purines, porfyrines, plasmaproteïnen en proteïnen ter verdediging van infecties. Omdat NH3 in vrije vorm zelfs in zeer kleine hoeveelheden neurotoxisch is, moet het worden gefixeerd en uitgescheiden. Fixatie vindt plaats via de glutamaat dehydrogenase reactie. In dit proces is het ammonia die in de extrahepatische weefsels vrijkomen, wordt overgebracht naar alfa-ketoglutaraat, wat resulteert in glutamaatDe overdracht van een tweede aminogroep naar glutamaat leidt tot de vorming van glutamine. Het proces van glutamine synthese dient ter voorbereiding ammonia ontgifting. Glutamine, die voornamelijk wordt gevormd in de hersenen, transporteert de gebonden en dus onschadelijke NH3 naar de lever Andere vormen van transport van ammoniak naar de lever zijn asparaginezuur en alanine Dit laatste aminozuur wordt gevormd door binding van ammoniak aan pyruvaat in de spieren. In de lever komt ammoniak vrij uit glutamine, glutamaat, alanine en aspartaat. NH3 wordt nu definitief in de hepatocyten - levercellen - geïntroduceerd ontgifting met behulp van carbamyl-fosfaat synthetiseren in ureum biosynthese. Twee ammoniak moleculen vormen een molecuul van ureum, die via de nieren in de urine wordt uitgescheiden. Via de vorming van ureum1-2 mol ammoniak kunnen dagelijks worden geëlimineerd. De mate van ureumsynthese is onderhevig aan de invloed van dieet, vooral de eiwitinname in termen van kwantiteit en biologische kwaliteit. In een gemiddelde dieetbedraagt de hoeveelheid ureum in de dagelijkse urine ongeveer 30 gram. Personen met een verminderde nierfunctie zijn niet in staat overtollig ureum via de nier Getroffen personen moeten een eiwitarm dieet volgen om een verhoogde productie en ophoping van ureum in de nier vanwege de afbraak van aminozuren.
