Definitie
Carboxypeptidasen zijn enzymen die aminozuren afsplitsen eiwitten of peptiden. Eiwitten zijn lange ketens die uit verschillende aminozuren bestaan. Peptiden bestaan ook uit aminozuren, maar zijn korter.
De basisstructuur van aminozuren is altijd hetzelfde. Het is belangrijk dat de verbinding tussen een koolstofatoom en een stikstofatoom tot stand komt. Figuurlijk gesproken kan men zich dit voorstellen als een menselijke ketting, de rechterhand is het koolstofatoom en de linkerhand is het stikstofatoom.
Dus aan de uiteinden van de ketting blijft een van de atomen aan elk uiteinde vrij. Carboxypeptidases splitsen het laatste aminozuur aan het einde van de eiwitten waar het koolstofatoom vrij blijft. Het wordt het zogenaamde C-terminale uiteinde genoemd. Omdat het enzym alleen aan de uiteinden kan klieven, wordt het een exopeptidase genoemd. Carboxypeptidasen zijn enerzijds betrokken bij de splitsing van het ingenomen voedsel, anderzijds modificeren ze ook nieuw geproduceerde eiwitten en brengen ze in hun functionele staat.
Welke carboxypeptidasen zijn er?
Carboxypeptidasen kunnen worden onderverdeeld in verschillende systemen. Eén systeem verdeelt de carboxypeptidasen op basis van de aminozuren die ze bij voorkeur splitsen. In dit systeem zijn de carboxypeptidasen onderverdeeld in verschillende groepen die met letters worden aangeduid.
De bekendste groepen zijn de groepen A en B. De carboxypeptidasen van groep A splitsen de aminozuren af met een vertakte structuur en die met een aromatische ring. Deze ring is een bijzondere structuur bestaande uit koolstofatomen en heeft bijzondere eigenschappen.
De carboxypeptidasen van groep B splitsen bij voorkeur aminozuren af die positief geladen zijn. Het andere systeem voor de classificatie van carboxypeptidasen verdeelt de enzymen volgens het type van hun actieve centrum. Het actieve centrum verwijst naar de plaats van het enzym waar de reactie plaatsvindt.
Bij carboxypeptidasen wordt onderscheid gemaakt tussen metallo-carboxypeptidasen, waarin zich een metaalmolecuul in het actieve centrum bevindt, thiol-carboxypeptidasen, met het aminozuur cysteïne in het actieve centrum, en serinecarboxypeptidasen, waarin het aminozuur serine zich bevindt. in het actieve centrum. De verschillende actieve centra bepalen echter niet welk aminozuur wordt afgesplitst. De klasse van serinecarboxypeptidasen bestaat uit drie enzymen: trypsine, chymotrypsine, elastase.
Taak, functie en effect
De taken van de verschillende carboxypeptidasen zijn zeer divers. Terwijl de carboxypeptidasen die voor het eerst werden ontdekt een rol spelen bij de spijsvertering, zijn de meeste carboxypeptidasen die tegenwoordig bekend zijn belangrijk voor andere processen. De taak van carboxypeptidasen bij de spijsvertering is om eiwitten af te breken in hun individuele aminozuren.
Dit proces is erg belangrijk omdat de darm geen eiwitten opneemt, alleen de individuele aminozuren. Carboxypeptidasen zijn onmisbaar in het rijpingsproces van verschillende eiwitten. Om ervoor te zorgen dat eiwitten na hun productie volledig functioneel worden, moeten er verschillende wijzigingen worden aangebracht.
Zo worden individuele aminozuren afgesplitst door de carboxypeptidasen. Deze modificatie wordt echter niet alleen uitgevoerd door carboxypeptidasen, maar ook in interactie met andere enzymen. Bovendien zijn carboxypeptidasen betrokken bij de productie van verschillende peptiden. Een bijzonder belangrijk peptide is insuline. Diverse carboxypeptidasen zijn ook betrokken bij de productie van insuline.
