structuur- eiwitten dienen voornamelijk als trekondersteuningen in cellen en weefsels. Ze hebben meestal geen enzymatische functie, dus interfereren ze normaal gesproken niet met metabolische processen. Structureel eiwitten vormen meestal lange vezels en geven bijvoorbeeld ligamenten, pezen en botten hun sterkte en beweeglijkheid, hun mobiliteit. Verschillende soorten structurele eiwitten zijn goed voor ongeveer 30% van alle voorkomende eiwitten bij mensen.
Wat is structureel eiwit?
Eiwitten die weefsels vooral hun structuur en treksterkte geven sterkte zijn gezamenlijk bekend als structurele eiwitten. Structurele eiwitten worden gekenmerkt door het feit dat ze over het algemeen niet betrokken zijn bij enzymatisch-katalytische metabolische processen. Scleroproteïnen, die tot de structurele eiwitten worden gerekend, vormen meestal een lange keten moleculen in de vorm van aminozuren aan elkaar geregen, elk verbonden door peptidebindingen. Structurele eiwitten hebben vaak terugkerende aminozuursequenties die de moleculen om speciale secundaire en tertiaire structuren te hebben, zoals dubbele of drievoudige helices, wat leidt tot speciale mechanische sterkte Belangrijke en bekende structurele eiwitten zijn onder meer keratine, collageen en elastine. Keratine is een van de vezelvormende structurele eiwitten die structuur geven aan de opperhuid, haar en nagels Collagenen vormen de grootste groep structurele eiwitten, goed voor meer dan 24% van alle eiwitten die in het menselijk lichaam worden aangetroffen. Opvallend aan collagenen is dat elk derde aminozuur glycine is en dat er een opeenstapeling is van de sequentie glycine-proline-hydroxyproline. De scheurvaste collagenen zijn de belangrijkste componenten van botten, tanden, ligamenten en pezen (bindweefsel In tegenstelling tot collagenen, die nauwelijks rekbaar zijn, geeft elastine bepaalde weefsels rekbaarheid. Elastine is daarom een belangrijk bestanddeel in de longen, in de wanden van bloed schepen en in de huid, onder andere.
Functie, effect en taken
Verschillende klassen van eiwitten worden ondergebracht onder de term structureel eiwit. Alle structurele eiwitten hebben gemeen dat hun belangrijkste functie is om structuur en sterkte te geven aan de weefsels waarin ze worden aangetroffen. Dit vereist een breed scala aan noodzakelijke structurele eigenschappen. Collagenen, die het structurele eiwit vormen in ligamenten en pezenzijn onder andere extreem scheurvast, omdat banden en pezen aan hoge scheursterkte worden blootgesteld. Als onderdeel in botten en tanden, collagenen moeten zich ook kunnen vormen breuk-resistente structuren. Andere lichaamsweefsels hebben naast scheurweerstand een speciale elasticiteit nodig om zich aan de betreffende omstandigheden aan te passen. Deze taak wordt uitgevoerd door structurele eiwitten die tot de elastines behoren. Ze zijn rekbaar en tot op zekere hoogte vergelijkbaar met elastische vezels in weefsels. Elastines maken snel mogelijk volume aanpassingen in bloed schepen, longen en verschillende huiden en membranen die organen omhullen en te maken hebben met veranderende orgaanvolumes. Collagenen en elastines vullen elkaar ook aan bij de mens huid om de huid zowel kracht te geven als het vermogen om te verschuiven. Terwijl collagenen in ligamenten en pezen vooral scheurweerstand in een bepaalde richting garanderen, zijn keratine, die deel uitmaken van vingernagels en teennagels, moet vlakke (tweedimensionale) sterkte bieden. Een andere klasse van structurele eiwitten wordt gevormd door zogenaamde motoreiwitten, die het hoofdbestanddeel zijn van spiercellen. Myosine en andere motoreiwitten kunnen samentrekken als reactie op een specifieke neuronale stimulus, waardoor de spier tijdelijk korter wordt terwijl er energie wordt verbruikt.
Vorming, voorkomen en eigenschappen
Structurele eiwitten worden, net als andere eiwitten, in cellen gesynthetiseerd. De voorwaarde is dat de levering van de juiste aminozuren is verzekerd. Ten eerste een aantal aminozuren zijn gekoppeld om peptiden en polypeptiden te vormen. Deze fragmenten van een eiwit worden geassembleerd op het ruwe endoplasmatisch reticulum om grotere fragmenten te vormen en vervolgens het complete eiwitmolecuul. Structurele eiwitten die functies buiten de cellen in de extracellulaire matrix moeten vervullen, krijgen een label en worden door exocytose met secretoire blaasjes naar de extracellulaire ruimte getransporteerd. De vereiste eigenschappen van de structurele eiwitten bestrijken een breed spectrum tussen treksterkte en elasticiteit. Structurele eiwitten komen normaal gesproken alleen voor als een onderdeel van weefsels, dus hun concentratie kan niet gemakkelijk direct worden gemeten. Daarom een optimaal concentratie kan niet worden gespecificeerd.
Ziekten en aandoeningen
De veelzijdige taken die de verschillende structurele eiwitten moeten uitvoeren, suggereren dat er ook storingen kunnen optreden die leiden tot aandoeningen en symptomen. Evenzo kan disfunctie optreden binnen de syntheseketen omdat een verscheidenheid aan enzymen en vitaminen zijn vereist voor synthese. De meest opvallende aandoeningen treden op wanneer, door een onderaanbod van amino zuren, de overeenkomstige eiwitten kunnen niet worden gesynthetiseerd. Het merendeel van de benodigde amino zuren kan door het lichaam zelf worden gesynthetiseerd, maar niet door de essentiële aminozuren, die extern moet worden geleverd in de vorm van voedsel of dieet supplementen Zelfs met een voldoende voorraad essentiële aminozuren zuren, absorptie in de dunne darm kan worden aangetast en een tekort veroorzaken als gevolg van een ziekte of door ingenomen gifstoffen of als bijwerking van bepaalde medicijnen. Een bekende, hoewel zeldzame ziekte in deze context is Duchenne spierdystrofie De ziekte wordt veroorzaakt door een genetisch defect op het x-chromosoom, dus alleen mannen worden direct beïnvloed. De gen defect leidt tot het feit dat het structurele eiwit dystrofine, dat verantwoordelijk is voor de verankering van spiervezels van de skeletspieren, niet kan worden gesynthetiseerd. Dit resulteert in spierdystrofie met een ernstig beloop. Een andere - eveneens zeldzame - erfelijke ziekte leidt tot mitochondriopathie. Meerdere bekend gen defecten in DNA en mitochondriaal DNA kunnen mitochondriopathie veroorzaken. Een veranderde samenstelling van bepaalde mitochondriale structurele eiwitten veroorzaakt een verminderde energietoevoer naar het hele organisme.
