Leucine - Leu - is een van de in totaal 21 proteïnogeen aminozuren gebruikt om te bouwen eiwittenAfhankelijk van de structuur van hun zijketens, proteïnogeen aminozuren zijn onderverdeeld in verschillende groepen. Leucine, zoals isoleucine, valine, alanine en glycine, is een aminozuur met een alifatische zijketen. Alifatisch aminozuren slechts één dragen carbon zijketen en zijn niet-polair.Leucine, isoleucine en valine worden vertakte aminozuren genoemd zuren vanwege hun specifieke moleculaire structuur: Branched Chain Amino Acids (BCAA's) .De BCAA's behoren tot de neutrale aminozuren zurenen daarom kunnen ze zowel zuur (afgifte van protonen) als basisch - opname van protonen gedragen. Leucine kan niet door het menselijk lichaam zelf worden aangemaakt en is daarom essentieel. Als een aminozuur dat essentieel is voor het leven, moet leucine in voldoende hoeveelheden worden ingenomen met voedingseiwitten om een evenwicht te behouden stikstof dieet en laat een normale groei toe.
Eiwitvertering en opname in de darmen
Gedeeltelijke hydrolyse van voeding eiwitten begint in de maag De belangrijkste stoffen voor de vertering van eiwitten worden uitgescheiden door verschillende cellen in de maag slijmvlies Grote en kleine cellen produceren pepsinogeen, de voorloper van het eiwitsplitsende enzym pepsine. Maag cellen produceren maagzuur, wat de omzetting van pepsinogeen in bevordert pepsine. Bovendien, maagzuur verlaagt de pH, die toeneemt pepsine Pepsin breekt leucinerijke eiwitten af in splitsingsproducten met een laag molecuulgewicht, zoals poly- en oligopeptiden. Goede natuurlijke bronnen van leucine zijn onder meer wei, ei, haver, maïs, gierst en hazelnootproteïne, evenals caseïne. De oplosbare poly- en oligopeptiden komen vervolgens in de dunne darm, de plaats van de belangrijkste proteolyse-eiwitvertering. In de alvleesklier, proteasen - eiwitsplitsing enzymen - worden gevormd. De proteasen worden aanvankelijk gesynthetiseerd en uitgescheiden als zymogenen - inactieve voorlopers. Het is alleen in de dunne darm dat ze worden geactiveerd door enteropeptidasen - enzymen gevormd uit de slijmvlies cellen - calcium en het spijsverteringsenzym trypsineDe belangrijkste proteasen zijn de endopeptidasen en exopeptidasen. Endopeptidasen splitsen zich eiwitten en polypeptiden binnenin moleculen, waardoor de terminale aanvalsbaarheid van eiwitten toeneemt. Exopeptidasen vallen de peptidebindingen van het ketenuiteinde aan en kunnen specifiek bepaalde aminozuren splitsen zuren van het carboxyl- of amino-uiteinde van eiwit moleculen Ze worden dienovereenkomstig carboxy- of aminopeptidasen genoemd. Endopeptidasen en exopeptidasen vullen elkaar aan vanwege verschillende substraatspecificiteit in de splitsing van eiwitten en polypeptiden. De endopeptidase-elastase geeft specifiek alifatische aminozuren vrij, waaronder leucine. Leucine bevindt zich vervolgens aan het uiteinde van het eiwit en is dus toegankelijk voor splitsing door carboxypeptidase A. Deze exopeptidase splitst zowel alifatische als aromatische aminozuren van oligopeptiden. Leucine wordt voornamelijk actief en elektrogeen geabsorbeerd in natrium cotransport naar de enterocyten (slijmvlies cellen) van de dunne darm Ongeveer 30 tot 50% van het geabsorbeerde leucine wordt al afgebroken en gemetaboliseerd in de enterocyten. Transport van leucine en zijn metabolieten van de cellen via het portaalsysteem naar het lever vindt plaats via verschillende transportsystemen langs de concentratie gradiënt. intestinale absorptie van aminozuren is bijna compleet met bijna 100 procent. Essentiële aminozuren, zoals leucine, isoleucine, valine en methionine, worden veel sneller opgenomen dan niet-essentiële aminozuren De afbraak van voedingseiwitten en endogene eiwitten in kleinere splitsingsproducten is niet alleen belangrijk voor de opname van peptiden en aminozuren in enterocyten, maar dient ook om de vreemde aard van het eiwitmolecuul op te lossen en immunologische reacties uit te sluiten.
Eiwitafbraak
Leucine en andere aminozuren kunnen worden gemetaboliseerd en afgebroken in alle weefsels van het organisme, waarbij NH3 in principe in alle cellen en organen vrijkomt. ammonia maakt de synthese van niet-essentiële aminozuren, purines, porfyrines, plasma-eiwitten en eiwitten van de verdediging tegen infecties. Omdat NH3 in vrije vorm zelfs in zeer kleine hoeveelheden neurotoxisch is, moet het worden gefixeerd en uitgescheiden. ammonia wel leiden tot ernstige celbeschadiging door remming energiemetabolisme en pH-verschuivingen. Fixatie vindt plaats door de glutamaat dehydrogenase reactie. In dit proces, ammonia afgegeven in extrahepatische weefsels wordt overgebracht naar alfa-ketoglutaraat en vormt zich glutamaat De overdracht van een tweede aminogroep naar glutamaat resulteert in de vorming van glutamine. Het proces van glutamine synthese dient als voorlopige ammoniak ontgifting. Glutamine, die voornamelijk wordt gevormd in de hersenen, transporteert de gebonden en dus onschadelijke NH3 naar de lever Andere vormen van transport van ammoniak naar de lever zijn asparaginezuur en alanine Dit laatste aminozuur wordt gevormd door binding van ammoniak aan pyruvaat in de spieren. In de lever komt ammoniak vrij uit glutamine, glutamaat, alanine en aspartaat. NH3 wordt nu definitief in de hepatocyten - levercellen - geïntroduceerd ontgifting met behulp van carbamyl-fosfaat synthetiseren in ureum biosynthese. Twee ammoniak moleculen vormen een molecuul van ureum, dat niet giftig is en via de nieren in de urine wordt uitgescheiden. 1-2 mol ammoniak kan dagelijks worden uitgescheiden via de vorming van ureum De mate van ureumsynthese is onderhevig aan de invloed van dieet, vooral de eiwitinname in termen van kwantiteit en biologische kwaliteit. In een gemiddelde dieetde hoeveelheid ureum in de dagelijkse urine ligt in het bereik van ongeveer 30 gram. personen met een verminderde nierfunctie zijn niet in staat overtollig ureum via de urine uit te scheiden. nier Getroffen personen moeten een eiwitarm dieet volgen om een verhoogde productie en ophoping van ureum in de nier vanwege de afbraak van aminozuren.
