Hemopexin: functie en ziekten

Hemopexin is een glycoproteïne dat vrij heem aan zichzelf bindt, waardoor oxidatieve schade in weefsels wordt tegengegaan. De lever neemt het gecombineerde heem-hemopexinecomplex op en maakt het onschadelijk. Abnormale hemopexinespiegels kunnen bijvoorbeeld worden gezien bij kwaadaardige melanoma en hemolytisch bloedarmoede.

Wat is hemopexine?

Het eiwit hemopexine heeft een sterk bindend vermogen aan heem, dat wordt aangetroffen in hemoglobine, enzymen en myoglobine​ Ongebonden heem kan leiden tot oxidatief spanning, dus het lichaam moet het reguleren. Hemopexin is ook bekend als beta-18-glycoproteïne. Glycoproteïnen zijn niet alleen samengesteld uit eiwitten, maar hebben ook een koolhydraatcomponent. Hemopexin behoort ook tot de bèta-globulines, een subgroep van globulines. Deze eiwitten zijn te vinden in bloed serum en zijn niet oplosbaar in water​ Hun functies zijn gerelateerd aan de immuunsysteem, onder andere. Bovendien hebben ze tal van specifieke functies als enzymen, biologisch transport moleculen of toezichthouders van bloed eigenschappen, bijvoorbeeld pH. Naast bèta-globulines bestaan ​​er drie andere groepen in het menselijk lichaam, die de biologie alfa-1-, alfa-2- en gammaglobulines noemt.

Functie, effecten en rollen in lichaam en gezondheid

Wanneer hemopexine een vrij heemmolecuul ontmoet in de bloedvormen de twee stoffen een band met elkaar. In bloed komt heem voor als onderdeel van het rode bloedpigment hemoglobine, Die bevat ijzer en vertegenwoordigt een bestanddeel van rode bloedcellen (erytrocyten​ Zijn belangrijkste functie is om te vervoeren zuurstof​ In spieren, hemoglobine is gelijk aan myoglobine, die echter kunnen binden zuurstof veel sterker. Door een heem-hemopexinecomplex te vormen, beschermt hemopexine het organisme tegen schade door vrije heem, wat schadelijke oxidatie van weefsel kan veroorzaken. Zogenaamd reactief zuurstof soorten bemiddelen in het proces. Deze omvatten radicalen zoals alkoxylradicaal, hydroxylradicaal en peroxylradicaal, maar ook hydroperoxide, hypochlorietanion, ozon en waterstof peroxide. Onder gecontroleerde omstandigheden gebruikt het menselijk lichaam dergelijke reactieve zuurstofsoorten om parasieten te bestrijden, bacteriën en virussen​ Energieconversie in mitochondria geeft ook kleine hoeveelheden reactieve zuurstofsoorten af. Maar vooral in hogere concentraties zijn ze leiden tot oxidatief spanning, wat niet alleen van invloed is op eiwitten en enzymen, maar kan ook cytomembranen en genen beïnvloeden. Als de oxidatie te wijten is aan vrij heem, kan hemopexine helpen de schade te beperken of het proces preventief te stoppen voordat er grote stoornissen optreden. Volgens sommige onderzoeken speelt hemopexine ook een rol bij ontstekingsprocessen. Onderzoekers hebben echter vastgesteld dat zowel verhoogde als verlaagde hemopexinespiegels correleren. De exacte regels van de onderliggende processen zijn nog niet definitief vastgesteld.

Vorming, voorkomen, eigenschappen en optimale waarden

In zijn primaire structuur bestaat hemopexine uit 462 aminozuren dat zijn bouwstenen die met behulp van peptidebindingen in een lange keten met elkaar zijn verbonden. De HPX gen, dat bij mensen op het elfde chromosoom ligt, is verantwoordelijk voor de synthese van het eiwit. Net als een blauwdruk bepaalt de genetische code de volgorde van aminozuren binnen zo'n keten. Ribosomen gebruik een kopie van het DNA (het boodschapper-RNA of mRNA) om de genetische informatie in een polypeptide te vertalen. Nadat de translatie is voltooid, vouwt de vervaardigde aminozuurketen zich en neemt uiteindelijk de ruimtelijke structuur van hemopexine aan. Alleen in deze driedimensionale vorm is het bioproteïne volledig functioneel. Hemopexin wordt geproduceerd in de lever, dat ook de meeste andere globulines synthetiseert. tevens de lever is verantwoordelijk voor de productie van heem en absorbeert de hemopexine wanneer het heem eraan heeft gebonden. Dit proces maakt deel uit van de natuurlijke bloedzuivering van het menselijk lichaam. In bloedserum varieert het hemopexinegehalte bij gezonde mensen van 50 tot 115 mg per deciliter.

Ziekten en aandoeningen

Abnormale hemopexinespiegels kunnen optreden in de context van verschillende ziekten. In aanwezigheid van kwaadaardig melanoma, de gemeten concentratie zou kunnen toenemen. Kwaadaardige melanomen zijn kwaadaardige tumoren die groeien van melanocyten. Melanocyten zijn huid cellen die het pigment bevatten melanineDeze stof is niet alleen verantwoordelijk voor de kleurtint van de huid, maar absorbeert ook UV-licht. Hoewel de absorptie niet compleet is, is dit mechanisme een belangrijke bescherming tegen mogelijk schadelijke straling. UV straling is een onderdeel van natuurlijk zonlicht. Daarom overmatig zonnebaden en zonnebrand behoren tot de risicofactoren geassocieerd met de ontwikkeling van melanoma. Kwaadaardig melanoom staat ook bekend als zwart huid kanker omdat de ziekte verschijnt als een donkere tumor met een bruine tot zwarte verkleuring in de huid. Statistisch gezien verdwijnt het extern zichtbare melanoom echter bij ongeveer 20% van de getroffenen. Dit type kanker verspreidt zich vaak in een vroeg stadium en leidt tot verdere zweren in andere regio's. Behandelingsopties omvatten chirurgische verwijdering van de tumor en, indien nodig, bestraling therapie or chemotherapie. Indien de kwaadaardig melanoom is al uitgezaaid, therapie beschouwt deze ook. In hemolytisch bloedarmoede, neemt het hemopexinegehalte in het bloed doorgaans af, aangezien deze vorm van bloedarmoede wordt gekenmerkt door het oplossen van heembevattende rode bloedcellen (erytrocyten​ Het hemopexine bindt het vrijgekomen heem, waardoor het een andere algehele structuur krijgt met gewijzigde eigenschappen dan het onbelaste hemopexine. Bij analyse kunnen laboratoriumtests daarom een ​​verlaagd hemopexinegehalte in het bloedserum detecteren - in sommige gevallen is het eiwit helemaal niet meer detecteerbaar. Pathologische hemolyse komt voor in de context van verschillende ziekten, waaronder sikkelcel en sferocytische cel bloedarmoede, resus-incompatibiliteit en malaria.