Structuur
Hemoglobine is een eiwit in het menselijk lichaam dat belangrijke functies heeft voor het transport van zuurstof in de bloed. Eiwitten in het menselijk lichaam bestaan altijd uit meerdere aminozuren die met elkaar zijn verbonden. De aminozuren worden deels door het lichaam opgenomen met voedsel, deels kan het lichaam door enzymatische omzettingen ook andere moleculen omzetten in aminozuren of deze geheel zelf aanmaken.
141 individuele aminozuren verbinden zich om een subeenheid van hemoglobine, een globine, te vormen. Een hemoglobinemolecuul bestaat uit vier globines, met twee identieke subeenheden die elk een molecuul vormen. De globines worden gevouwen om een soort zakje te vormen waarin een heemmolecuul, een zogenaamd “ijzercomplex”, wordt gebonden.
Dit ijzercomplex, waarvan er vier in een hemoglobinemolecuul zitten, bindt elk één molecuul zuurstof, één O2. Door het ijzer in zijn structuur krijgt de hemoglobine een rode kleur, wat het geheel geeft bloed zijn kleur. Als het ijzerion nu een zuurstofmolecuul bindt, verandert de kleur van de hemoglobine van donkerrood naar lichter rood.
Deze kleurverandering is ook merkbaar bij het vergelijken van veneus en arterieel bloed. Het arteriële bloed, dat meer gebonden zuurstof vervoert, heeft een veel lichtere kleur. De vier globinesubeenheden hebben een speciaal effect bij het binden van de vier zuurstofmoleculen.
Met elk zuurstofmolecuul dat gebonden is, treden interacties op tussen de vier subeenheden en wordt de binding van een ander zuurstofmolecuul vergemakkelijkt. Een hemoglobine geladen met vier zuurstofmoleculen is bijzonder stabiel. De release werkt op dezelfde manier.
Zodra een zuurstofmolecuul de hemoglobine verlaat, wordt het proces ook voor de andere drie vergemakkelijkt. In verschillende levenssituaties hebben mensen verschillende vormen van hemoglobine. Als kind in de baarmoeder heeft hij eerst embryonaal en later foetaal hemoglobine.
De globinesubeenheden verschillen in hun chemische structuur en zorgen ervoor dat het infantiele hemoglobine een significant hogere affiniteit voor zuurstof heeft dan het hemoglobine van volwassen mensen. Hierdoor kan de zuurstof worden overgedragen van het bloed van de moeder naar het bloed van het kind in de placenta. De volwassen mens kan twee verschillende soorten hemoglobine hebben, HbA1 of HbA2, hoewel HbA1 bij 98% van alle mensen overheerst.
If bloed suiker niveaus blijven te hoog gedurende een lange periode, er kan een hemoglobine in combinatie met suiker, de HbA1c, aanwezig zijn. Bij diagnostiek wordt het voornamelijk gebruikt om op lange termijn te analyseren bloed suiker niveaus. Methemoglobine is een niet-functionele vorm.
Het kan geen zuurstof meer binden. Het is in kleine hoeveelheden bij elke persoon aanwezig en wordt bijzonder sterk gevormd bij rook inademing of genetische defecten. Hoe hoger het aandeel, hoe groter het zuurstoftekort voor het menselijk organisme.
De functie van hemoglobine in het menselijk lichaam is essentieel. Het ijzermolecuul in het midden van de heem, dat wordt gedragen door elke globinesubeenheid, bindt een zuurstofmolecuul. Daarna wordt het veneuze bloed in het lichaam van rechts gepompt hart- naar de longen, hoopt het zich daar op met de ingeademde zuurstof.
Vanaf dat moment wordt het zuurstofrijk genoemd. Over de grenzen van de pulmonale longblaasjes, de zuurstof diffundeert door de vaatwanden, in de rode bloedcellen, de erytrocyten, en bindt chemisch aan het ijzerion. Het bloed krijgt door de binding de typische lichtrode arteriële kleur en wordt vervolgens van links door het lichaam gepompt hart- via de grote bloedbaan.
Bij het weefsel dat het bloed van zuurstof moet voorzien, stroomt het bloed bijzonder langzaam door de capillairen zodat het zuurstofarme weefsel het O2-molecuul uit het zuurstofrijke bloed kan extraheren en het hemoglobine weer wordt omgezet in zijn oorspronkelijke vorm. Het effect van "coöperativiteit" zorgt ervoor dat de vier globine-eenheden het laden en lossen van zuurstofmoleculen onderling vergemakkelijken. Als één zuurstofmolecuul al gebonden is, wordt de binding van de andere drie moleculen aanzienlijk vergemakkelijkt.
Hierdoor blijft het zuurstofgehalte voorlopig stabiel, zelfs bij geringe beperkingen in zuurstofverrijking. Zelfs beperkingen op oudere leeftijd, blijft in hoogte en licht long disfunctie hebben in eerste instantie geen sterke invloed op de zuurstofverzadiging van het bloed. Zelfs als de partiële zuurstofdruk in de lucht die we inademen al tot de helft van de oorspronkelijke waarde is gedaald, de zuurstofverzadiging van het bloed is nog steeds meer dan 80%. Het is ook erg belangrijk dat hemoglobine de eigenschap heeft zuurstof in verschillende mate te binden, afhankelijk van de pH, de partiële CO2-druk, de temperatuur en 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglyceraat).
Hierdoor kan zoveel mogelijk in de longen worden gebonden en zo veel mogelijk in de rest van het lichaamsweefsel worden afgegeven wanneer dat nodig is. De 2,3-BPG, die steeds vaker wordt geproduceerd tijdens hoogte trainingstelt het lichaam bijvoorbeeld ook in staat om de bindingssterkte van zuurstof te verminderen, zodat deze gemakkelijker kan worden afgegeven. Daarnaast heeft hemoglobine ook de functie om tot op zekere hoogte CO2 te transporteren en af te geven in de longen.
Bij dit proces wordt het kooldioxide ook aan de hemoglobine gebonden, maar niet aan de bindingsplaats van de O2. Voor veel ziekten is de hemoglobinewaarde significant. Vooral de deficiëntieziekten, die anemie worden genoemd, zijn een veelvoorkomend probleem.