Valine (Val) is het derde aminozuur met vertakte keten - Engels: Branched Chain Aminozuren (BCAA's). Leuk vinden leucine en isoleucine, valine heeft een vertakte keten in zijn structuur. Vanwege deze specifieke moleculaire structuur kan noch het dier noch het menselijke organisme valine opbouwen, daarom wordt dit aminozuur essentieel genoemd (noodzakelijk voor het leven). Ten slotte moet valine in voldoende hoeveelheden met voedingseiwit worden ingenomen om een stikstof evenwicht en normale groei mogelijk maken. Valine is een van de in totaal 21 proteïnogeen aminozuren gebruikt om te bouwen eiwitten Alle belangrijke eiwitten van het lichaam bevatten valine in concentraties van 5-8%. Afhankelijk van de structuur van hun zijketens, proteïnogeen aminozuren zijn onderverdeeld in verschillende groepen. Valine, zoals isoleucine, leucine, alanine en glycine, is een aminozuur met een alifatische zijketen. Alifatisch amino zuren slechts één dragen carbon zijketen en zijn niet-polair. Valine is een van de neutrale aminozuren zuren, en daarom kan het zich zowel zuur - protonen vrijgeven - als alkalisch - ontvangende protonen gedragen. In 1901 isoleerde Herman Emil Fischer, de grondlegger van de moderne biochemie, voor het eerst het essentiële aminozuur valine uit caseïne. Caseïne is een grof coagulerend eiwit van melk en daarom het belangrijkste bestanddeel van kaas en wrongel. Structureel wordt valine afgeleid van isovaleriaanzuur door vervanging van een waterstof atoom met een aminogroep (NH2), een monocarbonzuur hemiterpeen ook wel bekend als 3-methylboterzuur.
Eiwitvertering en opname in de darmen
Gedeeltelijke hydrolyse van voeding eiwitten begint in de maag De belangrijkste stoffen voor de vertering van eiwitten worden uitgescheiden door verschillende cellen in de maag slijmvlies Grote en kleine cellen produceren pepsinogeen, de voorloper van het eiwitsplitsende enzym pepsine. Maag cellen produceren maagzuur, wat de omzetting van pepsinogeen in bevordert pepsine. Bovendien, maagzuur verlaagt de pH, die toeneemt pepsine activiteit. Pepsine breekt valine-rijke eiwitten af in splitsingsproducten met een laag molecuulgewicht, zoals poly- en oligopeptiden. Goede natuurlijke bronnen van valine zijn caseïne, wei, ei, vlees, haver, hele rijst en hazelnootproteïnen. De oplosbare poly- en oligopeptiden komen vervolgens in de dunne darm, de plaats van grote proteolyse (eiwitvertering). Proteasen (eiwitsplitsing enzymen) worden geproduceerd in de alvleesklier. De proteasen worden aanvankelijk gesynthetiseerd en uitgescheiden als zymogenen - inactieve voorlopers. Het is alleen in de dunne darm dat ze worden geactiveerd door enteropeptidasen - enzymen gevormd uit de slijmvlies cellen - calcium en het spijsverteringsenzym trypsine De belangrijkste proteasen zijn onder meer endopeptidasen en exopeptidasen. Endopeptidases splitsen eiwitten en polypeptiden binnenin moleculen, waardoor de terminale aanvalsbaarheid van eiwitten toeneemt. Exopeptidasen vallen de peptidebindingen van het ketenuiteinde aan en kunnen specifiek bepaalde aminozuren splitsen zuren van het carboxyl- of amino-uiteinde van eiwit moleculen Ze worden dienovereenkomstig carboxy- of aminopeptidasen genoemd. Endopeptidasen en exopeptidasen vullen elkaar aan bij de splitsing van eiwitten en polypeptiden vanwege hun verschillende substraatspecificiteit. Specifieke alifatische aminozuren, waaronder valine, worden vrijgegeven door het endopeptidase-elastase. Valine bevindt zich vervolgens aan het einde van het eiwit en is dus toegankelijk voor splitsing door carboxypeptidase A. Dit exopeptidase splitst zowel alifatische als aromatische aminozuren van oligopeptiden. Valine wordt voornamelijk actief en elektrogeen opgenomen natrium cotransport naar de enterocyten (slijmvlies cellen) van de dunne darm Ongeveer 30 tot 50% van het geabsorbeerde valine wordt al afgebroken en gemetaboliseerd in de enterocyten. Transport van valine en zijn metabolieten van de cellen via het portaalsysteem naar het lever vindt plaats langs de concentratie helling via verschillende transportsystemen. Intestinaal absorptie van aminozuren is bijna compleet met bijna 100 procent. Essentiële aminozuren, zoals valine, isoleucine, leucine en methionine, worden veel sneller opgenomen dan niet-essentiële aminozurenDe afbraak van voedings- en endogene eiwitten in kleinere splitsingsproducten is niet alleen belangrijk voor de opname van peptiden en aminozuren in enterocyten, maar dient ook om de vreemde aard van het eiwitmolecuul op te lossen en immunologische reacties uit te sluiten.
Eiwitafbraak
Valine en andere aminozuren kunnen worden gemetaboliseerd en afgebroken in alle weefsels van het organisme, waarbij NH3 in principe in alle cellen en organen vrijkomt. ammonia maakt de synthese van niet-essentiële aminozuren, purines, porfyrines, plasma-eiwitten en eiwitten van de verdediging tegen infecties. Omdat NH3 in vrije vorm zelfs in zeer kleine hoeveelheden neurotoxisch is, moet het worden gefixeerd en uitgescheiden. ammonia kan ernstige celbeschadiging veroorzaken door te remmen energiemetabolisme en pH-verschuivingen. Fixatie vindt plaats via de glutamaat dehydrogenase reactie. In dit proces, ammonia die in extrahepatische weefsels vrijkomen, wordt overgebracht naar alfa-ketoglutaraat en produceert glutamaat De overdracht van een tweede aminogroep naar glutamaat resulteert in de vorming van glutamine. Het proces van glutamine synthese dient als voorlopige ammoniak ontgifting. Glutamine, die voornamelijk wordt gevormd in de hersenen, transporteert de gebonden en dus onschadelijke NH3 naar de lever Andere vormen van transport van ammoniak naar de lever zijn asparaginezuur en alanine Dit laatste aminozuur wordt gevormd door binding van ammoniak aan pyruvaat in de spieren. In de lever komt ammoniak vrij uit glutamine, glutamaat, alanine en aspartaat. NH3 wordt nu definitief in de hepatocyten - levercellen - geïntroduceerd ontgifting met behulp van carbamyl-fosfaat synthetiseren in ureum biosynthese. Twee ammoniak moleculen vormen een molecuul van ureum, die niet giftig is en via de nieren in de urine wordt uitgescheiden. Via de vorming van ureum1-2 mol ammoniak kunnen dagelijks worden geëlimineerd. De mate van ureumsynthese is onderhevig aan de invloed van dieet, vooral de eiwitinname in termen van kwantiteit en biologische kwaliteit. In een gemiddelde dieetbedraagt de hoeveelheid ureum in de dagelijkse urine ongeveer 30 gram. Personen met een verminderde nierfunctie zijn niet in staat overtollig ureum via de nier Getroffen personen moeten een eiwitarme behandeling volgen dieet om verhoogde productie en accumulatie van ureum in te vermijden nier vanwege de afbraak van aminozuren.
