L-methionine behoort tot de essentiële (vitale) aminozuren en kan niet door het menselijk organisme zelf worden geproduceerd. Dienovereenkomstig is een voldoende inname via de voeding van aanzienlijk belang. Methionine is een belangrijke bron van zwavel in de mens dieet. Het heeft een zwavel atoom organisch gebonden in de zijketen tussen de CH2- en CH3-groepen. De CH3-S-CH2-R-binding wordt ook wel thioether genoemd, waarbij de R staat voor het organische residu van de methionine molecuul. Naast methionine, cysteïne is ook een van de zwavel-bevattende aminozuren, die reageert met een ander cysteïne molecuul om een disulfidebrug te vormen - binding tussen twee zwavelatomen, SS-binding - om te vormen cystine Opname van het sporenelement zwavel vindt voornamelijk plaats in de vorm van het S-bevattende methionine en cysteïne Aangezien de zijgroep van methionine noch een positieve noch een negatieve lading heeft, is methionine een neutraal, niet-polair aminozuur dat nodig is voor de endogene synthese van eiwitten en om deze reden wordt het proteïnogeen genoemd. Bij de biosynthese van eiwitten dient methionine als een startaminozuur tijdens translatie. Eiwit biosynthese of gen expressie verwijst naar de productie van een eiwit of polypeptide en bestaat uit het proces van transcriptie - vorming van boodschapper-RNA uit DNA - en translatiesynthese van een eiwit uit boodschapper-RNA. Vertaling, die plaatsvindt in het cytosol van cellen, is stroomafwaarts van transcriptie en omvat transcriptie van boodschapper-RNA (mRNA) met de deelname van ribosomen en breng RNA over moleculen (tRNA). Het mRNA passeert van de plaats van zijn synthese, de kern, gebonden aan eiwitten door de nucleaire poriën in het cytosol van de cellen. Het tRNA moleculen lever de aminozuren voor eiwitbiosynthese en binden aan het mRNA, terwijl de ribosomen koppel de individuele amino zuren samen om een polypeptide te vormen door translocatie (verandering van locatie) op het mRNA. De ribosomen zijn uiteindelijk verantwoordelijk voor het omzetten van de basesequentie van het mRNA in een aminozuursequentie en dus in een eiwit. Eiwitvorming uit individuele amino zuren begint altijd bij het startcodon AUG van het mRNA. De boom bases adenine-uracil-guanine - basistriplet, codon - code specifiek voor methionine. Volgens dit is het tRNA dat de biosynthese van eiwitten start (vorming van nieuwe eiwitten) moet met methionine worden geladen om met zijn basistriplet UAC onder invloed van een ribosoom te kunnen binden aan het startcodon van het mRNA. In een volgende stap hecht een tweede tRNA geladen met een aminozuur zich aan het volgende codon van het mRNA, ook met de medewerking van het ribosoom. Welke amino zuren worden geleverd door het tRNA moleculen hangt af van de functie van het te synthetiseren eiwit, dat het eiwit na voltooiing in het organisme moet uitvoeren. Vervolgens bijvoorbeeld het aminozuur van het tweede tRNA alanine, wordt enzymatisch overgebracht naar methionine door alanine en methionine aan elkaar te koppelen door een peptidebinding - vorming van een dipeptide. Door translocatie van het ribosoom op het mRNA en afgifte van verdere aminozuren met behulp van tRNA-moleculen, wordt het dipeptide uitgebreid tot een peptideketen. De polypeptideketen groeit totdat een van de drie stopcodons van het mRNA verschijnt. De aminozuurgeladen tRNA-moleculen binden niet langer, het gesynthetiseerde eiwit wordt gesplitst en het mRNA wordt losgemaakt van het ribosoom. Het voltooide eiwit kan nu zijn functie vervullen in het organisme. Vanwege het belang ervan als starter-aminozuur bij translatie, vertegenwoordigt methionine - het eerste N-terminale aminozuur - van elk eiwit.
Intestinale opname
Methioninerijke voedingseiwitten, zoals eieren, vis, lever, Paranoot en geheel maïs proteïne, wordt al afgebroken tot kleinere splitsingsproducten, zoals poly- en oligopeptiden, in de maag door het proteïnesplitsende enzym pepsine De plaats van de belangrijkste proteolyse (eiwitvertering) is de dunne darm Daar komen de peptiden in contact met specifieke proteasen (proteïne-splitsing enzymen), die de individuele aminozuren vrijgeven die make-up de poly- en oligopeptiden. De proteasen worden geproduceerd in de alvleesklier en uitgescheiden in de dunne darm als zymogenen (inactieve voorlopers). Kort voor de komst van voedingseiwitten worden de zymogenen geactiveerd door enteropeptidasen, calcium en het spijsverteringsenzym trypsineIn het lumen van de dunne darmworden peptiden in het molecuul gesplitst onder invloed van de proteasen chymotrypsine B en C, waarbij methionine vrijkomt aan het C-terminale uiteinde van de peptideketen. Methionine bevindt zich nu aan het einde van het eiwit, waardoor het toegankelijk is voor splitsing door zink-afhankelijk carboxypeptidase A. Carboxypeptidasen zijn proteasen die uitsluitend peptidebindingen van het ketenuiteinde aanvallen en zo bepaalde aminozuren van het carboxy- of amino-uiteinde van eiwitmoleculen splitsen. Dienovereenkomstig worden ze carboxy- of aminopeptidasen genoemd. Methionine kan worden opgenomen als een vrij aminozuur of worden gebonden aan andere aminozuren, in de vorm van di- en tripeptiden. In de vrije, ongebonden vorm wordt methionine voornamelijk actief en elektrogeen geabsorbeerd in de enterocyten (slijmvlies cellen) van de dunne darm in natrium cotransport. Het aansturen van dit proces is een cel natrium gradiënt gehandhaafd door natrium /kalium ATPase. Als methionine nog deel uitmaakt van di- of tripeptiden, worden deze getransporteerd naar de enterocyten tegen a concentratie gradiënt in protonencotransport. Intracellulair worden de peptiden door amino en dipeptidasen afgebroken tot vrije aminozuren, waaronder methionine. Methionine verlaat de enterocyten via verschillende transportsystemen langs de concentratie gradiënt en wordt getransporteerd naar de lever via het portaal bloed Intestinaal absorptie van methionine is bijna volledig met bijna 100%. Toch zijn er verschillen in de snelheid van absorptie. Essentiële aminozuren, zoals methionine, leucine, isoleucine en valine, worden veel sneller geabsorbeerd dan niet-essentiële aminozuren De afbraak van voedings- en endogene eiwitten in splitsingsproducten met een laag molecuulgewicht is niet alleen belangrijk voor de opname van peptiden en aminozuren in enterocyten, maar dient ook om de vreemde aard van het eiwitmolecuul op te lossen en immunologische reacties uit te sluiten.
