Als een enzym van de alvleesklier, trypsine is verantwoordelijk voor de verdere afbraak van voedsel eiwitten Het oefent zijn effect uit in het sterk alkalische bereik. trypsine tekort leidt tot eiwitgebrek in het lichaam als gevolg van verminderde eiwitafbraak.
Wat is trypsine?
trypsine vertegenwoordigt een protease dat de vertering van voortzet eiwitten in het alkalische gebied van de dunne darm. In de maagbegint de eiwitsplitsing al in de zure omgeving door het enzym pepsine Het enzym trypsine bestaat uit drie componenten. Dit zijn trypsine-1 als kation, trypsine-2 als anion en trypsine-4. Tweederde van het enzym bestaat uit trypsine-1 en een derde uit trypsine-2. Trypsine-4 of mesotrypsine is slechts in geringe hoeveelheden aanwezig. Trypsine is een endoprotease. Het splitst een eiwit alleen op specifieke plaatsen. Bovendien is het een serineprotease. De actieve site bevat de katalytische triade van asparaginezuur, histidine en serine. Het splitst de voeding eiwitten bij voorkeur aan de basis aminozuren lysine, arginine en gewijzigd cysteïne Trypsine wordt geproduceerd uit de zymogene precursor trypsinogeen met behulp van de katalytische werking van het darmenzym enteropeptidase. Het enzym bestaat uit 224 aminozuren Trypsine oefent zijn optimale werking uit bij een pH van 7 tot 8.
Functie, actie en taken
De taak van trypsine is om de afbraak van eiwitten voort te zetten, die al is begonnen in de maag, nu in het alkalische bereik. In de maag, voorvertering van voedingseiwitten door het vergelijkbare enzym pepsine begint in het zure bereik. Ook hier worden de eiwitketens op bepaalde punten verbroken. Terwijl deze afbraak van eiwitten in de maag aromatisch plaatsvindt aminozuren zoals fenylalanine worden de eiwitten en polypeptiden door trypsine afgebroken bij de basische aminozuren lysine en arginine en op gewijzigd cysteïne Een ander verschil met pepsine is dat trypsine zijn optimale effect uitoefent in het alkalische bereik bij een pH van 7 tot 8. Geactiveerde trypsine zet ook andere zymogenen om, zoals chymotrypsinogeen, pro-elastase, procarboxypeptidase en andere inactieve enzymen in actieve enzymen. De conversie begint onmiddellijk na de release van trypsine. De andere pancreasproteasen zijn chymotrypsine, carboxypeptidase of elastine. Bovendien activeert trypsine zichzelf ook door te converteren trypsinogeen. De pancreasenzymen zijn aanvankelijk in hun inactieve vorm aanwezig om te voorkomen dat de alvleesklier door zelfvertering uiteenvalt. Alleen wanneer de inactieve preforms worden uitgescheiden, kunnen ze worden geactiveerd door splitsing. Ten eerste katalyseert enteropeptidase de omzetting van trypsinogeen om te trypsine. Dit is de enige functie van enteropeptidase. In dit proces een hexameer dat het terminale aminozuur bevat lysine wordt afgesplitst van trypsinogeen. Aangezien trypsine ook polypeptideketens splitst aan het basale lysine, katalyseert het nu ook zijn eigen activering en tegelijkertijd de activering van de andere zymogenen. Samen met de enzymen chymotrypsine en elastase, het splitst grotere eiwitten in de dunne darm en de peptonen (polypeptideketens) gevormd door de werking van pepsine tot tri- en dipeptiden. Deze kleinere peptiden worden vervolgens verder afgebroken tot amino zuren met de hulp van anderen enzymen Specifiek draagt trypsine ook bij aan de afbraak van het aminozuur methionine Lysine stimuleert onder andere de vorming van trypsine.
Vorming, voorkomen, eigenschappen en optimale waarden
Trypsine is een endogeen enzym voor de vertering van voedseleiwitten. Daarom wordt het altijd kort na inname van voedsel door de alvleesklier uitgescheiden. Het enzym kan echter ook uit dierlijke bronnen worden verkregen en medicinaal worden gebruikt. De proteïne-splitsende werking kan onder meer worden gebruikt om lichaamseigen proteïnecomplexen af te breken. Op deze manier kunnen immuuncomplexen worden afgebroken autoimmuunziekten Ontstekingen in het bewegingsapparaat zijn ook goed te behandelen met trypsine. Bovendien activeert het het enzym plasmine uit plasminogeen. Plasmine lost fibrine op bij ernstige trombusvorming. Dus, met behulp van trypsine, trombose kan worden behandeld of zelfs voorkomen. Bovendien, trypsine AIDS spijsvertering bij inname tijdens de maaltijd. Wanneer het 1 tot 2 uur voor of na een maaltijd wordt aangebracht, heeft het zijn ontstekingsremmende werking.
Ziekten en aandoeningen
In het kader van pancreasinsufficiëntie, de synthese van spijsverteringsenzymen zoals trypsine kan beperkt zijn. Het resultaat is de ontwikkeling van spijsverteringsstoornissen. Naast proteasen produceert de alvleesklier ook lipasen en amylasen Als de enzymen ontbreken, worden de voedselcomponenten niet langer verteerd en komen ze in het dikke darm in het proces. Als bijvoorbeeld trypsine ontbreekt, kunnen de voedingseiwitten niet meer goed worden afgebroken. Bedorven bacteriën vestigen in de dikke darm en breken de eiwitten anaëroob af. Dit leidt tot enorm problemen met de spijsvertering Met winderigheid, diarree en pijn in de buik Verder wordt de vorming van aminozuren verminderd zuren leidt tot eiwitgebrek en ondervoeding ondanks voldoende voedselopname. De enzymen kunnen echter ook extern worden aangevoerd. Er zijn echter ook medische noodgevallen waarbij endogene enzymen zoals trypsine de alvleesklier zelf verteren. Dit kan gebeuren bij een obstructie van de gal en pancreaskanalen. In dit geval wordt trypsine vrijgegeven maar kan het de dunne darm vanwege de alvleesklierobstructie. Als het pancreaskanaal in deze acute noodsituatie niet wordt geopend, treedt een fatale afloop op door het zelf oplossen van de pancreas. Het pancreaskanaal kan ook volledig of gedeeltelijk geblokkeerd zijn bij pancreastumoren. De werking van spijsverteringssappen in de alvleesklier manifesteert zich als chronisch of acute ontsteking aan de alvleesklier Een tekort aan trypsine kan ook worden veroorzaakt door een mutatie. Verder zijn er ook erfelijke vormen van pancreatitis wanneer de afbraak van trypsine verstoord is.
