trypsinogeen

Definitie - Wat is trypsinogeen?

Trypsinogeen is de inactieve voorloper, een zogenaamd pro-enzym, van een enzym dat wordt geproduceerd in de alvleesklier. Samen met de resterende pancreassecretie, bekend als pancreas speekselwordt het pro-enzym trypsinogeen via de alvleesklierkanalen in de twaalfvingerige darm, een deel van de dunne darm. Dit is waar activering voor het enzym trypsine vindt plaats. Dit enzym wordt gecategoriseerd als een "hydrolase", dwz het is in staat verbindingen tussen individuele aminozuren te splitsen. Dit proces vindt plaats in het dunne darm, waarbij de eiwitten die met voedsel worden ingenomen, worden opgesplitst in kleinere fragmenten van aminozuren, waardoor ze in het lichaam kunnen worden opgenomen.

Hoe werkt de activering van trypsine?

De activering van trypsinogeen naar trypsine kan op twee verschillende manieren worden gedaan. Op beide manieren vindt activering niet plaats in de alvleesklier of zijn kanalen, maar alleen in de twaalfvingerige darm, een deel van de dunne darm.

• Voor de enige optie in de activering tot trypsine, is er een ander enzym nodig.

  Dit enzym wordt geproduceerd in de brush border, dat wil zeggen de oppervlakkige cellen van de twaalfvingerige darm. Het heet enteropeptidase of enterokinase. Het enzym is gecategoriseerd onder hydrolasen.

  Dit betekent dat ze de verbindingen van individuele aminozuren, die het pro-enzym trypsinogeen zijn structuur geven, omkeerbaar kunnen splitsen door watermoleculen te consumeren. Tijdens de activering van trypsinogeen tot trypsine wordt een keten van zes aminozuren, een zogenaamd hexapeptide, afgesplitst van het pro-enzym trypsinogeen door water te consumeren. Dit resulteert in een verkorte aminozuurketen in vergelijking met voorheen.

  Het proces wordt beperkte proteolyse genoemd. Het enzym is nu echter in zijn actieve vorm aanwezig en kan verdere aminozuurketens splitsen om af te breken en te verteren eiwitten in de volgende.

• De tweede variant van het activeren van trypsinogeen voor trypsine wordt vertegenwoordigd door het reeds actieve enzym trypsine. Trypsine kan niet alleen buitenlands splitsen eiwitten in kleinere aminozuurketens, maar kan ook de eigen pro-enzymen zoals trypsinogeen door verschillende aminozuren.

  Trypsine houdt vooral van splitsen na het zesde aminozuur van trypsinogeen. Dit betekent dat een hexapeptide wordt afgesplitst, dat het trypsinogeen omzet in zijn actieve vorm, trypsine. Naast trypsinogeen kan actieve trypsine drie andere omzetten enzymen die belangrijk zijn voor de spijsvertering in hun actieve vorm.

  Er zijn ook twee factoren die belangrijk zijn voor activering, die in eerste instantie niet duidelijk zijn. Enerzijds is de werking van trypsine vooral goed bij een licht basische pH-waarde van 7 tot 8, die meer trypsinogeen activeert. Aan de andere kant wordt trypsinogeen vrijgegeven in de alvleesklier met een trypsineremmer. Deze remmer voorkomt voortijdige activering in de alvleesklier en wordt alleen afgebroken in de twaalfvingerige darm.