Plasma eiwitten zijn de eiwitten van bloed plasma. Ze verschillen van serum eiwitten voornamelijk omdat ze stollingsfactoren bevatten. Plasma eiwitten voeren talrijke taken uit in het organisme en kunnen worden beïnvloed door deficiëntieverschijnselen in de context van verschillende ziekten.
Wat zijn plasma-eiwitten?
Met plasma-eiwitten bedoelen artsen de eiwitten van de bloed plasma, ook wel bloedeiwit genoemd. Plasma onderscheidt zich van bloed serum door zijn stollingsfactoren, die ook plasma-eiwitten zijn. In totaal bevat bloedplasma ongeveer honderd verschillende eiwitten en glycoproteïnen. Voor elke 100 milliliter bloedplasma zijn de eiwitten goed voor ongeveer zes tot acht gram. De term serumeiwit moet worden onderscheiden van plasma-eiwitten. Serumeiwitten zijn alle bloedeiwitten minus de stollingsfactor fibrinogeen Plasma-eiwitten kunnen via elektroforese worden opgesplitst in albuminen en globulines. Dit betekent dat de eiwitten van het bloedplasma zich splitsen in albuminen en globulines als geladen colloïdale delen of moleculen wanneer ze over een elektrisch veld migreren. Deze twee groepen zijn in een verhouding van ongeveer 40 tot 60 procent in plasma aanwezig.
Anatomie en structuur
Globulines zijn α1-, α2-, γ- of β-globulines. De elektroforetische mobiliteit van deze vier subgroepen is hun belangrijkste onderscheidende kenmerk. Naast ongeveer vier procent α1-globulines bevat plasma ongeveer acht procent α2-globulines en twaalf procent β-globulines. Met 16 procent, γ-globulines make-up het grootste deel van bloedplasma. De biosynthese van plasma-eiwitten vindt voornamelijk plaats in de lever en weefselvocht Glycoproteïnen worden vertaald door posttranslationele modificatie. Glycosylresten binden in hun actieve vorm aan nucleosidedifosfaat. Glycosyltransferases binden ze aan eiwitten. Zoals alle eiwitten zijn plasma-eiwitten biologische macromoleculen van aminozuren Globulaire eiwitten zijn bijna bolvormig in quaternaire of tertiaire structuur. Meer dan 100 aminozuren zijn verbonden in ketens in eiwitten. De eiwitten van het bloedplasma worden ook wel sferoproteïnen genoemd. Ze lossen gemakkelijk op water en zoutoplossing.
Functie en taken
Plasma-eiwitten vervullen veelzijdige taken in het menselijk lichaam. Enerzijds handhaven ze de colloïde osmotische druk, die op zijn beurt een rol speelt bij het in stand houden van plasma volume De pH-waarde van het bloed wordt ook op peil gehouden door plasma-eiwitten. Afgezien hiervan hebben bloedeiwitten een transportfunctie. Ze vervoeren dus water-onoplosbare stoffen door het lichaam en worden daarom ook wel dragerproteïnen genoemd. Het transport van hormonen en enzymen vindt ook plaats op dragereiwitten van het bloedplasma. Plasma-eiwitten zoals fibrinogeen, die helpen bij homeostase, zijn bijzonder onvervangbaar voor bloedstolling. Bovendien spelen plasma-eiwitten een belangrijke rol in immuunsysteem processen, zoals ontsteking In deze context is er ook praten of immunoglobulinen or antilichamen, die worden gevormd als reactie op antigenen. immunoglobulinen herkennen vreemde lichamen en binden aan deze antigenen om ze te vernietigen. De α1-globulines bevatten voornamelijk transcortine, dat verantwoordelijk is voor het transport van steroïden. Het α1-antitrypsine remt protease. Hetzelfde geldt voor α1-antichymotrypsine. Het plasma-eiwit HDL is een dragerproteïne voor bloed lipiden Protrombine werkt als een pro-enzym van trombine en transcobalamine transporteert cobalamine door de bloedbaan. De α2-globulines omvatten haptoglobine, die bindt en transporteert hemoglobine α2-Macroglobuline en α2-antitrombine remmen de bloedstolling, terwijl Caeruloplasmine koper De β-globulines omvatten transferrine, die verantwoordelijk is voor het transport van ijzer β-Lipoproteïne transporteert bloed lipidenterwijl fibrinogeen staat bekend als een bloedstollingsfactor. Hemopexin is een laatste β-globuline en bindt vrij heem. immunoglobulinen behoren tot de vijfde globulinegroep, waarvan de componenten ook bekend staan als γ-globulinen.
Ziekten
Bij dysproteïnemie gaat het om verschuivingen in de kwantitatieve verhouding van bloedeiwitten. Dit fenomeen kan zowel aangeboren als verworven zijn. Verworven dysproteïnemieën kunnen bijvoorbeeld worden veroorzaakt door acute infecties. In dit geval neemt het aandeel albuminen af en neemt het aandeel globulinen toe. Dit fenomeen kan ook optreden bij groot bloedverlies of na een operatie.Er moet onderscheid worden gemaakt tussen deze verworven vormen van dysproteïnemie en een aangeboren maldistributie, zoals het geval is bij alfa-1-antitrypsinedeficiëntie Door een genetisch defect te weinig alfa-1-antitrypsine is geproduceerd. Een genetisch veroorzaakt tekort aan individuele plasma-eiwitten wordt ook wel defecte proteïnemie genoemd. Hiervan is paraproteïnemie te onderscheiden. In de context van deze ziekte worden bepaalde immunoglobulinen of ketens van immunoglobulinen in grotere hoeveelheden gevormd. Dergelijke processen komen bijvoorbeeld voor bij de ziekte van Waldenström, een kwaadaardige lymfoom ziekte waarbij de lymfoomcellen overproductie immunoglobuline M produceren. Dit is ook het geval bij multipel myeloom. Bij multipel myeloom is er ook een overconcentratie van immunoglobulinen. In deze kanker van de beenmergprolifereren antilichaam-producerende cellen in het bloedplasma. Deze gedegenereerde plasmacellen produceren een overmaat van antilichamen of antilichaamfragmenten. Bovendien kunnen in verband met plasma-eiwitten zowel hypoproteïnemie als hyperproteïnemie optreden. In het eerste fenomeen, de concentratie van plasma-eiwitten daalt onder de 66 gram per liter. Bij hyperproteïnemie daarentegen, de concentratie overschrijdt 83 gram per liter. De oorzaak van hypoproteïnemie kan bijvoorbeeld zijn lever schade of ondervoeding Hyperproteïnemieën worden daarentegen meestal geassocieerd met ontstekingsprocessen en kunnen bijvoorbeeld optreden in de setting van tuberculose.
