Waar wordt trypsinogeen geproduceerd? | Trypsinogeen

Waar wordt trypsinogeen geproduceerd?

Het pro-enzym trypsinogeen is grofweg geformuleerd in de alvleesklier​ Dit ligt dwars in de bovenbuik aan de linkerkant van de maag​ De alvleesklier kan ook in twee delen worden verdeeld:

• Het endocriene deel produceert hormonen als insuline voor de regulering van de suiker evenwicht, die in het lichaam werken.
• Het exocriene deel, dat het grootste deel uitmaakt van de alvleesklier, produceert alvleesklier speeksel, dat het pro-enzym bevat trypsinogeen en heeft een belangrijke functie bij de spijsvertering.

Wat zijn de standaardwaarden?

Sinds trypsinogeen wordt normaal gesproken direct doorgegeven aan de dunne darm via de kanalen van de alvleesklier, is er gewoonlijk geen trypsinogeen in bloed, dwz de normale waarden naderen nul. Mocht het zo zijn dat trypsinogeen wordt gedetecteerd in de bloedduiden de bevindingen beslist op een pathologisch proces. Acute pancreatitis en taaislijmziektezijn bijvoorbeeld mogelijk. Screeningtests voor pasgeborenen voor trypsine.

Wat heeft trypsinogeen te maken met cystische fibrose?

In taaislijmziekte, ook bekend als cystische fibrose, leidt een mutatie in het genoom tot een veranderde samenstelling van de secretie van klieren, die hun secretie afgeven aan het lichaamsoppervlak, zoals de darm. Dit maakt de afscheiding veel stroperiger, waardoor deze langzamer kan worden afgegeven. Dit is vooral kritisch in het geval van de alvleesklier. Door de langere verblijftijd in de kanalen van de alvleesklier heeft de secretie een verhoogd effect in het orgaan. Als er dus meer trypsinogeen wordt geactiveerd trypsineverteert het lichaam zijn eigen stoffen, wat kan leiden tot acute pancreatitis.

Wat is trypsine?

trypsine is een enzym dat wordt gevormd uit een inactieve precursor, het pro-enzym trypsinogeen, en speelt een belangrijke rol bij de vertering van eiwitten​ Het pro-enzym trypsinogeen is afkomstig uit het exocriene deel van de alvleesklier. Dit pro-enzym wordt op twee verschillende manieren geactiveerd.

Ten eerste wordt een aminozuurketen bestaande uit zes aminozuren afgesplitst met behulp van het enzym enteropeptidase. Ten tweede kan trypsine zichzelf activeren. Daarbij wordt ook een aminozuurketen van zes aminozuren afgesplitst.

Actieve trypsine kan ook de drie pro-enzymen procarboxypeptidasen, proaminopeptidasen en chymotrypsinogeen aan hun drie actieve enzymen door een aminozuurketen af ​​te splitsen. Deze drie enzymen zijn ook betrokken bij de vertering van eiwitten​ Trypsine wordt gecategoriseerd als een enzym in de categorie hydrolasen.

Dit betekent dat ze omkeerbaar verbindingen tussen aminozuren kunnen splitsen door water te consumeren. Het vermogen om aminozuurketens te splitsen bereikt een maximum in licht basische pancreas met pH-waarden tussen 7 en 8. Deze eigenschap is essentieel voor het verteringsproces.

Na het enzymen van mondeling speeksel, trypsine vertegenwoordigt de tweede stap in de splitsing van eiwitten​ Het enzym splitst de aminozuurketen van de eiwitten niet van buitenaf, maar verdeelt de hele keten in verschillende kleine fragmenten, die vervolgens door andere enzymen worden ingekort zodat ze via de darm in het lichaam kunnen worden opgenomen. slijmvlies​ Als trypsine een tekort heeft, is de vertering van eiwitten verstoord.

In het volgende worden minder aminozuren in het lichaam opgenomen. Aangezien sommige aminozuren essentieel zijn voor het menselijk lichaam, aangezien ze niet kunnen worden geproduceerd door bestaande aminozuren te wijzigen of door hun eigen synthese, treden na enige tijd deficiëntieverschijnselen op, die ernstige gevolgen kunnen hebben als ze niet worden behandeld. Daarnaast kan het gebeuren dat de in het lichaam aanwezige aminozuurvoorraden, zoals de eiwitten van de spieren, worden benut, wat resulteert in gewichtsverlies en verminderde veerkracht.