Lysine (Lys) is een van de 21 L-aminozuren die regelmatig worden opgenomen in eiwitten. Om deze reden, lysine wordt proteïnogeen genoemd en is essentieel voor de biosynthese van eiwitten en het onderhoud van spieren en bindweefsel Een tekort van lysine kan de biosynthese van eiwitten belemmeren (vorming van nieuwe eiwitten Volgens zijn chemische structuur en samenstelling behoort lysine tot de basis aminozuren, die ook histidine en arginine Omdat alle drie aminozuren bestaan uit zes carbon atomen en een basisgroep, ze worden hexon genoemd bases In lysine reageert de vrije aminogroep (NH2) in de zijketen als base, vooral als de pH te laag of zuur is. Als dit het geval is, neemt de vrije NH2-groep van lysine protonen (H +) uit de omgeving op en wordt NH3 +. Door de protonenbinding verhoogt lysine de pH van de omgeving en krijgt het tegelijkertijd een positieve lading. Op deze manier basische amino zuren handhaaf de pH in de extracellulaire en intracellulaire ruimte van het organisme. Lysine wordt niet door het menselijk lichaam zelf aangemaakt en is daarom essentieel (noodzakelijk voor het leven). Naast lysine, acht andere aminozuren zuren worden als essentieel beschouwd, die allemaal van voedsel moeten worden voorzien en niet kunnen worden vervangen door andere aminozuren. Terwijl zeven van de essentiële aminozuren kunnen in intermediair metabolisme worden gevormd uit hun overeenkomstige alfa-ketozuren door een transaminatiereactie, dit is niet het geval met lysine en threonine. Deze zijn onomkeerbaar getransamineerd en worden daarom aangeduid als essentiële aminozuren gepast.
Spijsvertering en darmopname
Gedeeltelijke hydrolyse van voedingseiwitten begint in de maag Belangrijke stoffen voor de vertering van eiwitten worden uitgescheiden door verschillende cellen in de maag slijmvlies De hoofdcellen produceren pepsinogeen, de voorloper van het eiwitsplitsende enzym pepsine De pariëtale cellen produceren maagzuur (HCl), dat de omzetting van pepsinogeen in pepsine Bovendien verlaagt HCl de pH van de maag, die toeneemt pepsine activiteit. Pepsine breekt lysinerijke eiwitten af in splitsingsproducten met een laag molecuulgewicht, zoals poly- en oligopeptiden. Goede natuurlijke bronnen van lysine zijn onder meer wei, ei, vlees, soja, tarwekiemen, linzen en amaranteiwit, evenals caseïne. tevens de koken water van aardappelen heeft grote hoeveelheden lysine omdat het aminozuur door de inwerking van warmte uit het aardappeleiwit wordt opgelost. De oplosbare poly- en oligopeptiden komen vervolgens in de dunne darm, de plaats van de belangrijkste proteolyse (eiwitvertering). Proteasen (eiwitsplitsing enzymen) worden gevormd in de acinaire cellen van de pancreas (pancreas). De proteasen worden aanvankelijk gesynthetiseerd en uitgescheiden als zymogenen - inactieve voorlopers. Het is pas in de dunne darm dat de zymogenen worden geactiveerd door enteropeptidasen, calcium en het spijsverteringsenzym trypsine Enteropeptidasen zijn enzymen geproduceerd door enterocyten (cellen van de darm slijmvlies) en uitgescheiden wanneer voedselproteïne arriveert. Samen met calcium, ze leiden naar de omzetting van trypsinogeen naar trypsine in het darmlumen, dat op zijn beurt verantwoordelijk is voor de activering van andere uit de pancreassecretie afkomstige zymogenen. De belangrijkste proteasen zijn onder meer endopeptidasen en exopeptidasen. Endopeptidasen, zoals trypsine, chymotrypsine, elastase, collagenase, en enteropeptidase, splitsen eiwitten en polypeptiden binnenin moleculen, waardoor de terminale aanvalsbaarheid van eiwitten wordt verhoogd. Exopeptidasen, zoals carboxypeptidase A en B, en amino en dipeptidasen, vallen de peptidebindingen van het ketenuiteinde aan en kunnen specifiek bepaalde aminozuren splitsen. zuren van het carboxy- of amino-uiteinde van eiwit moleculen Ze worden dienovereenkomstig carboxy- of aminopeptidasen genoemd. Endopeptidasen en exopeptidasen vullen elkaar aan bij de splitsing van eiwitten en polypeptiden vanwege hun verschillende substraatspecificiteit. De endopeptidase trypsine geeft specifiek de basisaminozuren lysine vrij, arginine, histidine, ornithine en cystine aan het C-terminale uiteinde van de peptideketen. Lysine bevindt zich vervolgens aan het einde van het eiwit en is dus toegankelijk voor splitsing door carboxypeptidase B. Dit exopeptidase splitst uitsluitend basische aminozuren van oligopeptiden. Aan het einde van de eiwitvertering is lysine aanwezig als een vrij aminozuur of gebonden aan andere aminozuren, in de vorm van di- en tripeptiden. In vrije, ongebonden vorm wordt lysine voornamelijk actief en elektrogeen opgenomen in natrium cotransport naar de enterocyten (slijmvlies cellen) van de dunne darm De drijvende kracht achter dit proces is een celwaarde gericht natrium gradiënt, die wordt gehandhaafd met behulp van natrium /kalium ATPase. Als lysine nog steeds deel uitmaakt van di- of tripeptiden, worden deze getransporteerd naar de enterocyten tegen een concentratie helling in H + cotransport. Intracellulair worden de peptiden door amino en dipeptidasen afgebroken tot vrije aminozuren, waaronder lysine. Lysine verlaat de enterocyten via verschillende transportsystemen langs de concentratie gradiënt en wordt getransporteerd naar de lever via het portaal bloed Intestinaal absorptie van lysine is bijna volledig met bijna 100%. Er zijn echter verschillen in de snelheid van absorptie. Essentiële aminozuren, zoals lysine, isoleucine, valine, fenylalanine, tryptofaan en methionine, worden veel sneller opgenomen dan niet-essentiële aminozuren In vergelijking met neutrale aminozuren worden aminozuren met een basische zijgroep veel langzamer in enterocyten opgenomen. De afbraak van voedings- en endogene eiwitten in kleinere splitsingsproducten is niet alleen belangrijk voor de opname van peptiden en aminozuren in enterocyten, maar dient ook om de vreemde aard van het eiwitmolecuul op te lossen en immunologische reacties uit te sluiten.
