Waterstof binding is een wisselwerking tussen moleculen dat lijkt op Van der Waals interacties en komt voor in het menselijk lichaam. De binding speelt voornamelijk een rol in de context van peptidebindingen en ketens van aminozuren in eiwitten. Zonder waterstof hechtingsvermogen, een organisme is niet levensvatbaar omdat het vitaal ontbreekt aminozuren.
Wat is waterstofbruggen?
Waterstof bindingen zijn intermoleculaire krachten. Zonder hun bestaan, water zou niet bestaan in verschillende aggregatietoestanden, maar zou gasvormig zijn. Waterstofbinding wordt afgekort als waterstofbinding of H-binding. Het is een chemisch effect dat verwijst naar de aantrekkelijke interactie van covalent gebonden waterstofatomen op vrije elektronenparen van een atoomgroeperingsatoom. De interactie is gebaseerd op polariteit en, meer precies beschreven, bestaat tussen de positief gepolariseerde waterstofatomen in een amino- of hydroxylgroep en vrije elektronenparen van andere functionele groepen. Alleen onder bepaalde voorwaarden vindt de interactie plaats. een voorwaarde is de elektronegatieve eigenschap van de vrije elektronenparen. Deze eigenschap moet sterker zijn dan de elektronegatieve eigenschap van waterstof om een sterke binding te creëren. Het waterstofatoom kan dus polair gebonden zijn. Elektronegatieve vrije atomen kunnen bijvoorbeeld zijn stikstof, zuurstofen fluor. Waterstofbindingen zijn secundaire valentiebindingen waarvan sterkte ligt meestal ver onder die van covalente bindingen of ionische bindingen. Moleculen in waterstofbruggen hebben een relatief hoge smeltpunt ten opzichte van hun kies massa en een vergelijkbare high kookpunt De bindingen hebben voornamelijk medische relevantie met betrekking tot de peptiden en nucleïnezuren binnen een organisme. Waterstofbindingen zijn intermoleculaire krachten. Zonder hun bestaan, water zou niet bestaan in verschillende aggregatietoestanden, maar zou gasvormig zijn.
Functie en taak
Waterstofbinding heeft slechts een zwakke interactie en treedt op tussen twee deeltjes of binnenin moleculen In deze context speelt de bindingsvorm bijvoorbeeld een rol bij de vorming van tertiaire structuren in eiwitten In de biochemie verwijst eiwitstructuur naar de verschillende structurele niveaus van een eiwit of peptide. De structuren van deze natuurlijk voorkomende stoffen zijn hiërarchisch onderverdeeld in een primaire structuur, een secundaire structuur, een tertiaire structuur en een quartaire structuur. De primaire structuur wordt beschouwd als de aminozuursequentie. Wanneer een eiwit wordt genoemd in termen van ruimtelijke ordening, is dat vaak het geval praten van eiwitconformaties en het fenomeen van conformatieverandering. Conformatieverandering in deze context komt overeen met een verandering in ruimtelijke structuur. De opstelling van eiwitten heeft de peptidebinding als basis. Dit type band verbindt altijd aminozuren op dezelfde manier. In cellen worden peptidebindingen gemedieerd door ribosomen Elke peptidebinding komt overeen met een verbinding van carboxylgroepen van een aminozuur en aminogroepen van een tweede aminozuur, wat gepaard gaat met de afsplitsing van water Dit proces wordt ook wel hydrolyse genoemd. In elke peptidebinding verbindt een enkele binding een C = O-groep met een NH-groep. De stikstof atoom heeft precies één vrij elektronenpaar. Vanwege de hoge elektronegativiteit van zuurstofstaat dit vrije paar onder de elektronenonttrekkende invloed van O2-atomen. Op deze manier kan het zuurstof trekt gedeeltelijk het vrije elektronenpaar in de band tussen de stikstof atoom en de carbon atoom, en de peptidebinding krijgt een proportioneel dubbel bindingskarakter. Het dubbele bindingsteken heft de vrije roteerbaarheid van de NH- en C = O-groep op. Zuurstofatomen en waterstofatomen van peptidebindingen zijn zonder uitzondering relevant voor de structuurvorming van alle peptiden en eiwitten. Twee aminozuren zuren kunnen op deze manier aan elkaar hechten. Na zo'n aanhechting zijn alle peptidebindingen van twee ketens van amino zuren staan recht tegenover elkaar. De waterstofatomen in de peptidebinding zijn relatief positief gepolariseerd in vergelijking met de zuurstofatomen van de peptidebindingen direct tegenover elkaar. Op deze manier vormen waterstofbruggen en verbinden de twee aminozuurketens met elkaar. Allemaal amino zuren In het menselijk lichaam bevinden zich organische verbindingen die bestaan uit ten minste één carboxygroep en één aminogroep. Aminozuren zijn een essentiële structurele bouwsteen van het menselijk leven. Naast de α-aminozuren van eiwitten zijn er meer dan 400 niet-proteïnogene aminozuren met biologische functies bekend die niet zouden kunnen worden gevormd zonder waterstofbinding. Krachten zoals waterstofbinding stabiliseren dus primair de tertiaire structuur van aminozuren.
Ziekten en aandoeningen
Wanneer er een verstoring is in de vorming van functioneel eiwit gen ruimtelijke structuren, wordt meestal de term eiwitvouwingsziekte gebruikt. Een van die aandoeningen is de ziekte van Huntington Deze genetische ziekte wordt op autosomaal dominante wijze overgeërfd en is het gevolg van een genetische mutatie in chromosoom 4. De mutatie leidt tot instabiliteit van de gen Product. De aandoening is een neurologische aandoening die voornamelijk wordt geassocieerd met onvrijwillige hyperkinesie van de distale ledematen en het gezicht. Aanhoudende hyperkineses leiden tot stijfheid van de aangetaste spieren. Bovendien lijden patiënten met de ziekte aan een verhoogd energieverbruik. Pathologische verschijnselen die verband houden met waterstofbinding of algemene eiwitstructuur zijn ook aanwezig bij prionziekten zoals de gekkekoeienziekte. Volgens de meest algemeen aanvaarde hypothese leidt BSE tot een verkeerde vouwing van eiwitten. Deze verkeerd gevouwen eiwitten kunnen niet worden afgebroken door fysiologische processen en hopen zich daarom op in weefsels, vooral in het centrale deel zenuwstelsel Het resultaat is degeneratie van de zenuwcellen. Misvormingen van de eiwitstructuur worden ook besproken in de causale context van Alzheimer ziekte. De genoemde ziekten hebben geen directe invloed op de waterstofbinding, maar verwijzen naar de ruimtelijke structuur van eiwitten, waaraan waterstofbinding aanzienlijk bijdraagt. Een organisme met een absoluut onvermogen tot waterstofbinding is niet levensvatbaar. Een mutatie die dit veroorzaakt, zou resulteren in een vroege afname van de zwangerschap.
