Deoxygenatie is de dissociatie van zuurstof moleculen oppompen van hemoglobine moleculen in de mens bloed. Het lichaam zuurstof de toevoer is gebaseerd op een cyclus van oxygenatie en deoxygenatie. Bij verschijnselen zoals rook inademingis deze cyclus verstoord.
Wat is deoxygenatie?
Deoxygenatie is de dissociatie van zuurstof moleculen oppompen van hemoglobine moleculen in de mens bloed Chemische deoxygenatie omvat de dissociatie van zuurstofatomen van een atomaire binding. Geneeskunde verwijst naar het verval van zuurstofverbindingen hemoglobine Hemoglobine is het rood bloed pigment dat tweewaardig bevat ijzer atomen. In menselijke ademhalinghemoglobine dient als transportmedium dankzij deze zuurstofaffiniteit ijzer band. Alle organen en weefsels van het lichaam hebben zuurstof nodig. Het bloed transporteert de zuurstofatomen naar de dunste takken van de bloedbaan en voorziet zo alle weefsels. Zuurstof heeft slechts een beperkte oplosbaarheid. Daarom is het niet alleen in vrije vorm in het bloedplasma aanwezig, maar ook in aan hemoglobine gebonden vorm. Deze binding wordt ook wel oxygenatie genoemd en is het tegenovergestelde van deoxygenatie. De bindingsaffiniteit van hemoglobine voor zuurstof verandert in verschillende omgevingen van het lichaam. Wanneer de affiniteit afneemt, vindt deoxygenatie plaats. De zuurstofatomen worden dus afgegeven aan de individuele weefsels en organen van het lichaam. Bondless hemoglobine wordt ook wel deoxyhemoglobine genoemd. Op analoge wijze wordt zuurstofgebonden hemoglobine oxyhemoglobine genoemd.
Functie en doel
Oxygenatie en deoxygenatie spelen samen in het menselijk organisme om weefsels van vitale zuurstof te voorzien. Fysiek opgeloste zuurstof speelt bijvoorbeeld een rol bij de uitwisseling tussen het bloedplasma en de longblaasjes. Tussen het plasma en het interstitium vindt zuurstofuitwisseling plaats door diffusie. Fysiek opgeloste zuurstof speelt ook een rol in dit proces. Om de zuurstoftoevoer naar alle cellen te behouden, is binding aan hemoglobine echter ook een essentieel proces vanwege de beperkte oplosbaarheid ervan. Wanneer hemoglobine wordt geoxygeneerd, verandert de conformatie. Met deze positieverandering wordt de centrale ijzer atoom in het rode bloedpigment herschikt zich ruimtelijk en hemoglobine neemt een dynamische functionele toestand aan. Zonder zuurstofbinding is hemoglobine eigenlijk deoxyhemoglobine en vertoont het dus een gespannen T-vorm. Met oxygenatie verandert de vorm van hemoglobine in een ontspannen R-vorm. We hebben het dan over oxyhemoglobine. De affiniteit van hemoglobine voor zuurstof verandert met de specifieke vorm en ruimtelijke ordening van de moleculen. In zijn ontspannen vorm heeft het rode bloedpigment dus een grotere affiniteit voor zuurstof dan in zijn gespannen vorm. Ook de pH-waarde heeft invloed op de affiniteit. Hoe hoger de pH in de betreffende lichaamsomgeving, hoe hoger de zuurstofbindende affiniteit van hemoglobine. Bovendien beïnvloeden temperaturen de bindingseigenschappen. De bindingsaffiniteit voor zuurstof neemt bijvoorbeeld toe met een temperatuurdaling. Bovendien hangt de affiniteit voor zuurstofbinding af van de carbon dioxyde-inhoud. Deze afhankelijkheid van carbon dioxide concentratie, samen met de pH-afhankelijkheid, wordt het Bohr-effect genoemd. De bindingsaffiniteit van hemoglobine voor zuurstof daalt als de carbon het dioxidegehalte stijgt en de pH is laag. Dus wanneer de kooldioxide niveau is laag en de ph is hoog, de affiniteit neemt toe. Om deze reden oxygeneert hemoglobine in de alveolaire haarvaten van de longen tijdens de ademhaling, omdat er een afnemende kooldioxide niveau en de pH van het bloed stijgt. Daarentegen zijn relatief hoge CO2-concentraties bij lage pH-waarden aanwezig in het bloedsysteem van de wijdere lichaamscirculatie De bindingsaffiniteit van het rode bloedpigment neemt hierdoor af. Zuurstof scheidt zich af van de hemoglobine-moleculen en deoxygenatie treedt op. Daarom zou het bloed zonder deoxygenatie geen effectief transportmedium voor zuurstof zijn. Inderdaad, als de zuurstofmoleculen permanent aan het ijzer van hemoglobine gebonden zouden blijven, zouden noch de lichaamsweefsels, noch de organen baat hebben bij het transport.
Ziekten en kwalen
Bij koolmonoxidevergiftiging wordt de zuurstofbindende functie van hemoglobine aangetast. Als een patiënt bijvoorbeeld in een brandscenario teveel rook heeft ingeademd, hecht koolmonoxide zich aan de ijzermoleculen van hemoglobine in plaats van zuurstof, waardoor er minder oxyhemoglobine in het plasma zit. Er is nauwelijks zuurstof in het lichaam, omdat de zuurstofaffiniteit van het rode bloedpigment afneemt met de CO concentratie Deoxygenatie van hemoglobine wordt bevorderd naarmate de affiniteit daalt. Hypoxie treedt op. Het lichaam wordt dan niet meer van voldoende zuurstof voorzien. Bij ernstige intoxicatie spreken we van anoxie. Zo'n fenomeen is de volledige afwezigheid van zuurstof in de weefsels van het lichaam. Terwijl anoxie bijna altijd wordt geassocieerd met rook inademinghypoxie kan ook worden veroorzaakt door bloedarmoede or embolie Sikkelcel bloedarmoede patiënten lijden bijvoorbeeld aan chronische bloedarmoede. Hun abnormale hemoglobine heeft de neiging samen te klonteren, waardoor het bloed verstopt raakt schepen en het niet voldoende oxygeneren. Daarom sikkelcel bloedarmoede kan ook hypoxie veroorzaken. Hetzelfde geldt voor de zogenaamde alpha-thalassemie, waarbij de synthese van alfaketens in het eiwitgedeelte van hemoglobine wordt verstoord. In de context van hypoxie is er altijd een verstoord celmetabolisme in het lichaam. De cellen van het lichaam worden altijd beschadigd door zuurstofgebrek. Hoe ernstig de gevolgen van het tekort aan aanbod zijn, hangt bijvoorbeeld af van hoe snel dit verholpen kan worden. De administratie zuurstof is een belangrijke behandelingsstap voor de meeste deficiëntieziekten. Voor hematopoëtische ziekten of hemoglobinestoornissen zijn bloedtransfusies meestal essentieel.
