Chymotrypsin - waar is het voor?

Wat is de chymotrypsine?

Chymotrypsine is een enzym dat een rol speelt bij de spijsvertering in het menselijk lichaam. Als enzym heeft het de taak af te breken eiwitten uit voedsel en ze afbreken in kleine componenten - zogenaamde oligopeptiden - die vervolgens in de darmen kunnen worden opgenomen. Chymotrypsine wordt geproduceerd in de alvleesklier en, samen met andere spijsvertering enzymen zoals trypsine, pepsine of carboxypeptidasen, speelt een belangrijke rol bij de opname van eiwitten.

Functie van de chymotrypsine

Chymotrypsine is een enzym uit de alvleesklier, die verantwoordelijk is voor het afbreken en splitsen eiwitten ingenomen met voedsel. Bij dit proces worden de eiwitten opgesplitst in zogenaamde oligopeptiden (samenstelling van minder dan 10 aminozuren) zodat ze vervolgens gemakkelijker door het slijmvlies in de dunne darm en kan in omloop worden gebracht. Hierdoor kan het lichaam belangrijke componenten opnemen uit eiwithoudende voedingsmiddelen zoals noten, volkorenbrood, gevogelte of vis.

Dit is op zijn beurt weer belangrijk, zodat het lichaam er zijn eigen eiwitten uit kan bouwen. Deze omvatten hormonen en antilichamen voor de immuunsysteem, maar ook eiwitten voor bloed stolling, spieropbouw, haar en nagels. Chymotrypsine is een endopeptidase.

Endopeptidasen zijn enzymen die verantwoordelijk zijn voor het splitsen van bindingen tussen de individuele aminozuren, de peptidebindingen. Hierdoor kunnen eiwitten uit voedsel worden afgebroken tot peptidefragmenten. Deze worden vervolgens verder gesplitst door andere peptidasen in de individuele aminozuren.

Als endopeptidase behoort chymotrypsine tot de groep van serineproteasen. Dit betekent dat het aminozuur serine zich bevindt in wat bekend staat als het actieve centrum, dwz de belangrijkste werkplaats van het enzym. Dit aminozuur heeft een specifieke groep (hydroxygroep) die belangrijk is voor de splitsing van een peptidebinding.

De eiwitten die chymotrypsine afbreekt, worden altijd op bepaalde posities in de aminozuurvolgorde gesplitst. Dit zijn de zogenaamde aromatische aminozuren fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. In de geneeskunde speelt de splitsingsfunctie van chymotrypsine ook een rol bij de afbraak van immuuncomplexen die het lichaam kunnen beschadigen.

Bovendien kan chymotrypsine ook helpen bij het verlichten van ontstekingen of pijn van het bewegingsapparaat. Het vermindert klassieke tekenen van ontsteking, zoals zwelling of plaatselijke roodheid van de huid. Af en toe wordt het ook als mucolytisch middel gebruikt longontsteking of astma.

Welke vormen van chymotrypsine zijn er?

Chymotrypsine is uiteindelijk een familie van verschillende vormen. Ze hebben allemaal gemeen dat ze serineproteasen zijn de alvleesklier. Allereerst moet er onderscheid worden gemaakt tussen de inactieve en de actieve vorm.

In de alvleesklier wordt eerst een inactieve precursor (een zogenaamd zymogeen) van chymotrypsine aangemaakt, dat chymotrypsinogeen wordt genoemd. Als dit vrijkomt uit de alvleesklier en het bereikt dunne darm, het kan worden gesplitst door trypsine, een ander enzym uit de pancreas, en omgezet in het actieve chymotrypsine. Bij dit proces wordt het chymotrypsinogeen in drie delen opgesplitst.

Bovendien kunnen chymotrypsine A, B1, B2 en C worden onderscheiden. De meest relevante vormen voor het menselijk lichaam zijn chymotrypsine B1 en chymotrypsine B2. De vorm chymotrypsine C werd ontdekt in de alvleesklier van varkens zonder de B-vorm.

De verschillende vormen van chymotrypsine zijn allemaal serineproteasen, met het aminozuur serine in het actieve centrum (waar de hoofdactiviteit van het enzym plaatsvindt). De verschillen tussen de vormen zitten in de structuur, de plaatsen waar de eiwitten worden gesplitst (splitsing of substraatspecificiteit) en de activiteit. De precursor chymotrypsinogeen is inactief en niet in staat proteïnen te splitsen op hun peptidebindingen.

De chymotrypsine zelf is echter actief en kan functioneren als gevolg van splitsing door trypsine. Alle vormen splitsen eiwitten op de aminozuren tyrosine en tryptofaan. Daarnaast splitst chymotrypsine B ook andere bindingen die bijvoorbeeld in het molecuul voorkomen glucagon.