Chemie van aminozuren
Aminozuren zijn van groot belang in chemische processen van levende organismen (biochemie), daar zij de bouwstenen van zijn eiwitten (peptiden en eiwitten). Tweeëntwintig aminozuren zijn gecodeerd in het genetisch materiaal (genoom), waaruit essentieel is eiwitten zijn geproduceerd. Deze tweeëntwintig aminozuren staan bekend als proteïnogene aminozuren.
Aminozuren zijn aan elkaar geregen in ketens en, afhankelijk van de lengte van een aminozuurketen, worden ze peptiden genoemd (tot 100 aminozuren) of eiwitten (meer dan 100 aminozuren). De proteïnogene aminozuren zijn onderverdeeld in verschillende groepen, afhankelijk van de reactieve zijketens die ze hebben. Dit resulteert ook in de verschillende chemisch-fysische eigenschappen van aminozuren.
Als een aminozuur bijvoorbeeld maar één lange niet-polaire zijketen heeft, heeft dit onder andere invloed op de oplosbaarheidseigenschappen van het aminozuur. Daarnaast speelt de pH-waarde (maat voor het zure of basische karakter van een waterige oplossing) een belangrijke rol voor de eigenschappen van de zijketen, aangezien de zijketen zich anders gedraagt wanneer deze geladen of ongeladen is. In polaire oplosmiddelen maken geladen zijketens een aminozuur bijvoorbeeld beter oplosbaar, terwijl ongeladen zijketens het aminozuur onoplosbaar maken.
In eiwitten zijn veel verschillend geladen aminozuren aan elkaar gehecht, waardoor bepaalde secties meer hydrofiel (wateraantrekkend) of hydrofoob (waterafstotend) zijn. Om deze reden is het vouwen en de activiteit van enzymen (katalysatoren van biochemische reacties, vervullen belangrijke functies in de stofwisseling) hangt af van de pH-waarde. Evenzo verklaren de ladingen en het oplossingsgedrag van de zijketens waarom eiwitten gedenatureerd kunnen worden door sterk zure of basische oplossingen.
Aminozuren worden ook wel zogenaamde zwitterionen genoemd omdat ze afhankelijk van de omgeving verschillende ladingen kunnen dragen (positieve of negatieve ladingen). Dit fenomeen wordt veroorzaakt door de twee functionele groepen van een aminozuur, namelijk de amino- en de carboxylgroep. Vereenvoudigd kan men zich herinneren dat een aminozuur opgelost in een zure oplossing een positieve lading heeft en een aminozuur in een alkalische oplossing een negatieve lading heeft.
In een neutrale waterige oplossing zijn aminozuren evenredig aanwezig in positieve en negatieve ladingsvorm. Contact met hitte, zuren en logen kan de eiwitten of aminozuurketens vernietigen en onbruikbaar maken. De indeling van proteïnogene aminozuren in polaire of niet-polaire aminozuren is ook gebaseerd op de functionele groepen.
De classificatie volgens de chemisch-fysische eigenschappen van de afzonderlijke aminozuren is echter niet alleen gebaseerd op polariteit, maar ook op karakter, kies massa, hydrofobiciteit (waterafstotende eigenschap), zuurgraad of basiciteit (zure, basische of neutrale aminozuren) en de elektrische eigenschappen van de aminozuren. Naast de proteïnogene aminozuren is er ook een groot aantal (meer dan 400) aminozuren die niet voorkomen in proteïnen, de zogenaamde niet proteïnogene aminozuren. Voorbeelden hiervan zijn L-thyroxine (schildklierhormoon), GABA (remmend neurotransmitter), ornithine (metabolisch tussenproduct in de ureum cyclus), en vele anderen.
De meeste niet-proteïnogene aminozuren zijn afgeleid van de proteïnogene aminozuren. Elk van de 20 proteïnogene aminozuren heeft minstens twee koolstofatomen (C-atomen). Dit koolstofatoom is essentieel voor de classificatie van het respectievelijke aminozuur.
Dit betekent dat het koolstofatoom waaraan de aminogroep is gebonden, bepaalt welke klasse van aminozuren het is. Er zijn echter ook aminozuren waarin meerdere aminogroepen zijn vertegenwoordigd. In dergelijke gevallen bepaalt het koolstofatoom waarvan de aminogroep het dichtst bij de carboxy-koolstof ligt, welke klasse aminozuur het is.
In het algemeen wordt onderscheid gemaakt tussen alfa-aminozuren, beta-aminozuren en gamma-aminozuren: Binnen de afzonderlijke klassen hebben de aminozuren een vergelijkbare structuur, maar verschillen ze in de structuur van hun zijketen. Het zijn de afzonderlijke componenten van de zijketens die verantwoordelijk zijn voor het gedrag van het aminozuur in zure of basische omgevingen. In de natuur zijn er ongeveer twintig aminozuren, terwijl de mens zelf maar enkele aminozuren zelfstandig kan opbouwen.
Aminozuren die het lichaam zelf niet kan vormen, worden essentiële aminozuren genoemd. Mensen moeten deze aminozuren via voedsel opnemen. Essentiële aminozuren bij volwassen mensen zijn: Het aminozuur cysteïne is niet essentieel in de ware zin van het woord, maar het is onmisbaar als bron van zwavel voor het menselijk lichaam.
Bij zuigelingen zijn histidine en arginine ook essentieel. Aminozuren kunnen met elkaar kettingachtige combinaties vormen. Men spreekt dan van eiwitmoleculen (eiwitten).
De combinaties van aminozuren bepalen hoe een eiwit functioneert en wat zijn belangrijkste functie is. De combinatie van aminozuren is niet willekeurig. Het wordt (gecodeerd) gegeven in het respectieve gen.
Steeds drie basenparen, die op een bepaalde manier gerangschikt zijn, komen overeen met een zogenaamd codewoord (= codon). Dit codon vertegenwoordigt de constructiehandleiding voor het respectievelijke aminozuur. - Leucine
- Isoleucine
- methyonine
- Threonine
- Valine
- Lysine
- Fenylalanine
- En tryptofaan.
- Alfa-aminozuren: de aminogroep van deze aminozuurklasse is te vinden op het tweede koolstofatoom. Een andere naam voor deze aminozuren is 2-aminocarbonzuren (IUPAC-naam). De belangrijkste vertegenwoordiger van deze klasse is het aminozuur glycine, dat een vrij eenvoudige structuur heeft.
Alle aminozuren die belangrijk zijn voor het menselijk organisme, worden op basis van hun structuur geclassificeerd als alfa-aminozuren. In dit geval spreekt men van zogenaamde proteïnogene aminozuren. Het zijn de bouwstenen waaruit alle eiwitten zijn opgebouwd.
- Beta-aminozuren: De klasse van beta-aminozuren wordt gekenmerkt door het feit dat hun aminogroep zich op het derde koolstofatoom bevindt. De IUPAC-term "3-aminocarbonzuren" wordt ook als synoniem voor deze klasse gebruikt. - Gamma-aminozuren: de aminogroep van alle aminozuren uit de gammagroep is gebonden aan het vierde koolstofatoom.
De structuur van de aminozuren van deze klasse verschilt dus significant van de structuur van de proteïnogene aminozuren. De IUPAC-aanduiding van deze groep is 4-aminocarbonzuren. Hoewel gamma-aminozuren in het menselijk organisme niet worden gebruikt voor de synthese van eiwitten, zijn sommige vertegenwoordigers van deze klasse bij mensen te vinden. De eenvoudigste vertegenwoordiger van deze groep, gamma-aminoboterzuur (afgekort GABA), dient als een remmende neurotransmitter (messenger) in het zenuwstelsel.
