Structuur van de antilichamen
De structuur van elk antilichaam is meestal hetzelfde en bestaat uit vier verschillende aminozuurketens (aminozuren zijn de kleinste bouwstenen van eiwitten), waarvan er twee zware ketens worden genoemd en twee lichte ketens. De twee lichte en de twee zware ketens zijn volledig identiek en zijn met elkaar verbonden door moleculaire bruggen (disulfidebruggen) en worden in de karakteristieke Y-silon-vorm van een antilichaam gebracht. De lichte en zware ketens bestaan uit constante aminozuursecties die hetzelfde zijn voor alle verschillende antilichaamklassen en uit variabele secties die verschillen van antilichaam tot antilichaam (IgG heeft dus een andere variabele sectie dan IgE).
De variabele domeinen van de lichte en zware ketens vormen samen de respectievelijke specifieke bindingsplaats voor de antigenen (elke structuur of substantie in het lichaam) die passen bij de antilichamen. In het gebied van het constante deel is er een tweede bindingsplaats (Fc-deel) voor elk afzonderlijk antilichaam. Dit is echter niet bedoeld voor een antigeen, maar is een bindingsplaats waarmee ze kunnen binden aan bepaalde cellen van het immuunsysteem en activeer hun functie.
Functies van antilichamen
Antilichamen zijn structuren die zijn opgebouwd uit eiwitten, Dwz eiwitten, die worden gevormd door de immuunsysteem. Ze worden gebruikt voor het herkennen en binden van vreemde celstructuren. Ze zien eruit als een "Y".
Met de twee korte bovenarmen kunnen ze de lichaamsvreemde cellen binden. Ze gebruiken beide of slechts één arm. Als ze maar één arm gebruiken, kunnen ze zich met de andere arm aan een ander antilichaam binden.
Als dit gebeurt met meerdere antilichamen, ze klonteren samen en kunnen door macrofagen worden gegeten. De macrofagen breken deze clusters af en vernietigen de vreemde cellen. Als ze beide bovenarmen gebruiken, kunnen ze hun onderarm gebruiken om zich direct aan andere cellen van de immuunsysteem, zoals T-helpercellen.
De T-helpercellen nemen vervolgens de antilichamen op, breken ze af en nemen de vreemde celcomponenten op in hun eigen membraan. Op deze manier bemiddelen ze als informatiecellen voor andere immuuncellen. Antistoffen helpen grofweg om vreemde cellen te herkennen en ze te laten vernietigen door andere cellen. Ze dienen dus als een soort schakel tussen de immuuncellen.
Antilichamen in bloed
Wanneer een ziekteverwekker of een andere vreemde stof (antigeen) het menselijk lichaam binnendringt (bijv. Via de huid of slijmvliezen), wordt het eerst herkend en gebonden door de 'oppervlakkige' afweercellen van het immuunsysteem (zogenaamde dendritische cellen) en vervolgens migreert naar het dieper weefselvocht knooppunten. Daar tonen de dendritische cellen het antigeen aan de zogenaamde T-lymfocyten, een klasse wit bloed cellen. Deze worden dan gewekt om "helpercellen" te worden en activeren op hun beurt de B-lymfocyten, die onmiddellijk beginnen met het produceren van antilichamen die perfect passen bij het onschadelijk maken van het betreffende antigeen.
Deze antilichamen komen vrij in de circulatie bloed zodra ze volledig zijn gevormd, zodat ze alle delen van het lichaam kunnen bereiken met de fysiologische bloedbaan. Een andere mogelijkheid van B-celactivering is het directe contact van een B-cel die in de bloed met de ziekteverwekker of de vreemde stof, zonder voorafgaande activering door een T-cel. De antilichamen die in het bloed vrijkomen (ook wel immunoglobulinen genoemd) kunnen over het algemeen worden onderverdeeld in verschillende klassen (IgG, IgM, IgA, IgD en IgE) en kunnen worden bepaald door bloedafname en daaropvolgende laboratoriumtesten.
Alle artikelen in deze serie:
